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万見
- PDB-5ghc: SOLUTION STRUCTURE OF LYS33 ACETYLATED HUMAN SUMO2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ghc
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF LYS33 ACETYLATED HUMAN SUMO2
要素Small ubiquitin-related modifier 2
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN / ACETYLATED PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation ...SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / GABA-ergic synapse / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, DGSA- DISTANCE GEOMETRY SIMULATED ANNEALING
データ登録者Naik, M.T. / Naik, N. / Shih, H. / Huang, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structures Of Human Sumo
著者: Naik, M.T. / Naik, N. / Shih, H. / Huang, T.
履歴
登録2016年6月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.12024年11月13日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2841
ポリマ－12,2841
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 homolog 2 / SUMO-3 / Sentrin-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 12283.632 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-93 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Lys33 acetylated mature SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2 (SUMO2) Residues 1-14 (MGSSHHHHHHSQDP) represent a non-native purification tag. These residues were neither assigned nor included in ...詳細: Lys33 acetylated mature SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2 (SUMO2) Residues 1-14 (MGSSHHHHHHSQDP) represent a non-native purification tag. These residues were neither assigned nor included in structure calculation.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: PLASMID PCDF PYLT-1 WITH SUMO INSERT WITH K33STOP MUTATION (WITH AMBER CODON) AND PACKRS-3 AS DESCRIBED IN NEUMANN ET AL., MOL CELL, 36, 153, 2009
遺伝子: SUMO2, SMT3B, SMT3H2
詳細 (発現宿主): Plasmid pCDF PylT-1 with SUMO insert with K33STOP mutation (with amber codon) and pAcKRS-3 as described in Neumann et al., Mol Cell, 36, 153, 2009
発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61956
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic32D 1H-15N HSQC
121isotropic32D 1H-13C HSQC
131isotropic23D HNCO
141isotropic23D HNCA
151isotropic23D HN(CO)CA
161isotropic23D HN(CA)CB
171isotropic23D CBCA(CO)NH
181isotropic23D (H)CCH-TOCSY
191isotropic23D (H)CCH-COSY
1101isotropic23D HBHA(CO)NH
1111isotropic22D-(HB)CB(CGCD)HD
1121isotropic22D-(HB)CB(CGCDCE)HE
1131isotropic23D 1H-15N TOCSY
1141isotropic42D 1H-1H NOESY
1151isotropic33D 1H-15N NOESY
1161isotropic33D 1H-13C NOESY
1171anisotropic22D 1H-15N HSQC IPAP
1181isotropic42D NOESY F1 FILTERED
1191isotropic42D NOESY F2 FILTERED
1201isotropic42D NOESY F1/F2 FILTERED
1211isotropic42D TOCSY F1/F2 FILTERED
NMR実験の詳細Text: NMR DATA WAS ACQUIRED AT 295K USING SHIGEMI NMR TUBES.

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution11 mM SUMO2 K33Ac, 10 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 2 mM DTT, 0.1 mM EDTA, 0.001 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O13C, 15N- K33Ac SUMO2CN90% H2O/10% D2O
solution21 mM SUMO2 K33Ac, 10 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 2 mM DTT, 0.1 mM EDTA, 0.001 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O15N- K33Ac SUMO2N90% H2O/10% D2O
filamentous virus31 mM SUMO2 K33Ac, 10 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 2 mM DTT, 0.1 mM EDTA, 0.001 % sodium azide, 10 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O15N- K33Ac SUMO2 in phage alignment mediumPhage90% H2O/10% D2O
solution41 mM SUMO2 K33Ac, 10 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 2 mM DTT, 0.1 mM EDTA, 0.001 % sodium azide, 90% H2O/10% D2OUnlabeled K33Ac SUMO2Unlabeled90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMSUMO2 K33Acnatural abundance1
10 mMpotassium phosphatenatural abundance1
100 mMpotassium chloridenatural abundance1
2 mMDTTnatural abundance1
0.1 mMEDTAnatural abundance1
0.001 %sodium azidenatural abundance1
1 mMSUMO2 K33Acnatural abundance2
10 mMpotassium phosphatenatural abundance2
100 mMpotassium chloridenatural abundance2
2 mMDTTnatural abundance2
0.1 mMEDTAnatural abundance2
0.001 %sodium azidenatural abundance2
1 mMSUMO2 K33Acnatural abundance3
10 mMpotassium phosphatenatural abundance3
100 mMpotassium chloridenatural abundance3
2 mMDTTnatural abundance3
0.1 mMEDTAnatural abundance3
0.001 %sodium azidenatural abundance3
10 mg/mLPf1 phagenatural abundance3
1 mMSUMO2 K33Acnatural abundance4
10 mMpotassium phosphatenatural abundance4
100 mMpotassium chloridenatural abundance4
2 mMDTTnatural abundance4
0.1 mMEDTAnatural abundance4
0.001 %sodium azidenatural abundance4
試料状態詳細: NMR data was acquired in shigemi tubes / イオン強度: 100 mM KCl mM / Label: Default / pH: 6.5 / PH err: 0.05 / 圧: AMBIENT atm / 温度: 290 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8003
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8504

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.34Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift calculation
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
Sparky3.113Goddardデータ解析
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, DGSA- DISTANCE GEOMETRY SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 1
詳細: INITIAL STRUCTURE ENSEMBLE WAS CALCULATED BY SEMI-AUTOMATED NOESY ASSIGNMENT BY CYANA. THE ASSIGNMENTS WERE MANUALLY VERIFIED IN SPARKY AND FINAL STRUCTURE ANNEALING WAS PERFORMED IN CYANA. ...詳細: INITIAL STRUCTURE ENSEMBLE WAS CALCULATED BY SEMI-AUTOMATED NOESY ASSIGNMENT BY CYANA. THE ASSIGNMENTS WERE MANUALLY VERIFIED IN SPARKY AND FINAL STRUCTURE ANNEALING WAS PERFORMED IN CYANA.STRUCTURE AND RESTRAINTS FROM CYANA WERE IMPORTED IN XPLOR-NIH FOR EXPLICIT WATER REFINEMENT., INITIAL STRUCTURE ENSEMBLE WAS CALCULATED BY SEMI-AUTOMATED NOESY ASSIGNMENT BY CYANA. THE ASSIGNMENTS WERE MANUALLY VERIFIED IN SPARKY AND FINAL STRUCTURE ANNEALING WAS PERFORMED IN CYANA.STRUCTURE AND RESTRAINTS FROM CYANA WERE IMPORTED IN XPLOR- NIH FOR EXPLICIT WATER REFINEMENT.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る