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- PDB-5gai: Probabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Porta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gai
タイトルProbabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Portal, Hub, and Tailspike proteins
要素
  • Peptidoglycan hydrolase gp4
  • Portal protein
  • Tail fiber protein
キーワードVIRAL PROTEIN / virion / portal / tailspike / adhesin
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging, headful / endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / virus tail, fiber / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 ...viral DNA genome packaging, headful / endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / virus tail, fiber / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virion assembly / virus tail / hydrolase activity / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding ...Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein / Portal protein / Head-to-tail adapter protein gp4
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å
データ登録者Pintilie, G. / Chen, D.H. / Haase-Pettingell, C.A. / King, J.A. / Chiu, W.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)PN2EY016525 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM079429 米国
引用ジャーナル: Biophys J / 年: 2016
タイトル: Resolution and Probabilistic Models of Components in CryoEM Maps of Mature P22 Bacteriophage.
著者: Grigore Pintilie / Dong-Hua Chen / Cameron A Haase-Pettingell / Jonathan A King / Wah Chiu /
要旨: CryoEM continues to produce density maps of larger and more complex assemblies with multiple protein components of mixed symmetries. Resolution is not always uniform throughout a cryoEM map, and it ...CryoEM continues to produce density maps of larger and more complex assemblies with multiple protein components of mixed symmetries. Resolution is not always uniform throughout a cryoEM map, and it can be useful to estimate the resolution in specific molecular components of a large assembly. In this study, we present procedures to 1) estimate the resolution in subcomponents by gold-standard Fourier shell correlation (FSC); 2) validate modeling procedures, particularly at medium resolutions, which can include loop modeling and flexible fitting; and 3) build probabilistic models that combine high-accuracy priors (such as crystallographic structures) with medium-resolution cryoEM densities. As an example, we apply these methods to new cryoEM maps of the mature bacteriophage P22, reconstructed without imposing icosahedral symmetry. Resolution estimates based on gold-standard FSC show the highest resolution in the coat region (7.6 Å), whereas other components are at slightly lower resolutions: portal (9.2 Å), hub (8.5 Å), tailspike (10.9 Å), and needle (10.5 Å). These differences are indicative of inherent structural heterogeneity and/or reconstruction accuracy in different subcomponents of the map. Probabilistic models for these subcomponents provide new insights, to our knowledge, and structural information when taking into account uncertainty given the limitations of the observed density.
履歴
登録2015年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22016年5月25日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name
改定 1.52019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62019年12月25日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.72024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8005
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8005
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8005
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
C: Portal protein
D: Portal protein
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
I: Portal protein
J: Portal protein
K: Peptidoglycan hydrolase gp4
L: Peptidoglycan hydrolase gp4
M: Peptidoglycan hydrolase gp4
N: Peptidoglycan hydrolase gp4
O: Peptidoglycan hydrolase gp4
P: Peptidoglycan hydrolase gp4
Q: Peptidoglycan hydrolase gp4
R: Peptidoglycan hydrolase gp4
S: Peptidoglycan hydrolase gp4
T: Peptidoglycan hydrolase gp4
U: Peptidoglycan hydrolase gp4
V: Peptidoglycan hydrolase gp4
W: Portal protein
X: Portal protein
Y: Tail fiber protein
Z: Tail fiber protein
0: Tail fiber protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,394,35427
ポリマ－1,394,35427
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area365240 Å2
ΔGint-1351 kcal/mol
Surface area365230 Å2

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要素

#1: タンパク質
Portal protein / Gene product 1 / Gp1 / Head-to-tail connector


分子量: 82397.906 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26744
#2: タンパク質
Peptidoglycan hydrolase gp4 / Gene product 4 / Gp4 / Internal virion protein gp4


分子量: 15957.813 Da / 分子数: 12 / Mutation: P150A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26746
#3: タンパク質 Tail fiber protein / Endo-1 / 3-alpha-L-rhamnosidase / Endorhamnosidase / Gene product 9 / gp9 / Tail spike protein / TSP


分子量: 71361.875 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P12528, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Enterobacteria phage P22 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 50.7 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage P22 (ファージ) / 株: 13-am H101/C17
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
株: LT2
ウイルス殻名称: gp5 / 直径: 710 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分名称: 25 mM MgCl2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 120 K / 詳細: Blot for 2 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 40000 X / 倍率（補正後）: 70600 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 4.1 mm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER / 最高温度: 102 K / 最低温度: 100 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 10000 (10k x 10k)
実像数: 1130
詳細: Every image was 2x hardware binned from Gatan 10kx10k CCD.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 9 µm / 横: 5000 / 縦: 5000

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1ETHAN1粒子像選択Particle images were automatically boxed out using the program ethan.
4EMAN1CTF補正
10MPSA初期オイラー角割当
11MPSA最終オイラー角割当
12MPSA分類
13MPSA３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 79731
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 10.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 79731 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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