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- PDB-5fzt: The crystal structure of R7R8 in complex with a DLC1 fragment. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fzt
タイトルThe crystal structure of R7R8 in complex with a DLC1 fragment.
要素
  • RHO GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 7
  • TALIN-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / TALIN / DLC1 / FOCAL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


hindbrain morphogenesis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Platelet degranulation / negative regulation of focal adhesion assembly ...hindbrain morphogenesis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Platelet degranulation / negative regulation of focal adhesion assembly / vinculin binding / integrin activation / regulation of Rho protein signal transduction / cell-substrate junction assembly / focal adhesion assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / cortical actin cytoskeleton organization / RHOB GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / RHOC GTPase cycle / phosphatidylserine binding / positive regulation of execution phase of apoptosis / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / heart morphogenesis / : / forebrain development / ruffle / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / SH2 domain binding / phosphatidylinositol binding / negative regulation of cell migration / caveola / neural tube closure / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / cell-cell adhesion / ruffle membrane / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / actin filament binding / integrin binding / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / lipid binding / apoptotic process / cell surface / signal transduction / endoplasmic reticulum / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Talin, central domain / A middle domain of Talin 1 / : / Talin, R4 domain / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily ...Talin, central domain / A middle domain of Talin 1 / : / Talin, R4 domain / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / START domain / START domain / START domain profile. / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / FERM domain signature 2. / Rho GTPase activation protein / START-like domain superfamily / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Talin-1 / Rho GTPase-activating protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zacharchenko, T. / Qian, X. / Goult, B.T. / Jethwa, D. / Almeida, T. / Ballestrem, C. / Critchley, D.R. / Lowy, D.R. / Barsukov, I.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Ld Motif Recognition by Talin: Structure of the Talin-Dlc1 Complex.
著者: Zacharchenko, T. / Qian, X. / Goult, B.T. / Jethwa, D. / Almeida, T.B. / Ballestrem, C. / Critchley, D.R. / Lowy, D.R. / Barsukov, I.L.
履歴
登録2016年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年6月29日Group: Refinement description
改定 1.32016年7月20日Group: Database references
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TALIN-1
B: RHO GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5824
ポリマ－35,3782
非ポリマー2042
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-13.7 kcal/mol
Surface area16850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.260, 73.260, 111.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2013-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TALIN-1


分子量: 32574.725 Da / 分子数: 1 / 断片: R7R8, UNP RESIDUES 1359-1659 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P26039
#2: タンパク質・ペプチド RHO GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 7 / DELETED IN LIVER CANCER 1 PROTEIN / DLC-1 / HP PROTEIN / RHO-TYPE GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 7 / ...DELETED IN LIVER CANCER 1 PROTEIN / DLC-1 / HP PROTEIN / RHO-TYPE GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 7 / START DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 12 / STARD12 / STAR-RELATED LIPID TRANSFER PROTEIN 12 / DLC1


分子量: 2803.196 Da / 分子数: 1 / 断片: TBS, UNP RESIDUES 467-489 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q96QB1
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 15% ETHANOL, 0.1 M TRIS PH 7.4 AT 4OC

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→55.18 Å / Num. obs: 20847 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 31.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 10.11
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10 (PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X0C

2x0c


解像度: 2.1→55.181 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2306 1070 5.1 %
Rwork0.1766 --
obs0.1794 20847 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→55.181 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2451 0 14 165 2630
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082505
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8853394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8531558
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007456
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.19560.26441280.20342436X-RAY DIFFRACTION100
2.1956-2.31140.29271310.20332427X-RAY DIFFRACTION100
2.3114-2.45620.30771520.19552418X-RAY DIFFRACTION100
2.4562-2.64580.25591330.20372434X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.91210.23581220.20682469X-RAY DIFFRACTION100
2.9121-3.33340.23961380.18722486X-RAY DIFFRACTION100
3.3334-4.19960.19751370.15312476X-RAY DIFFRACTION100
4.1996-55.20050.20091290.15572631X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0317-1.24140.87732.0122-0.14431.124-0.1105-0.15670.18980.25710.0572-0.3798-0.1770.01610.0570.334-0.0439-0.00990.17920.02190.2392-27.9553.54721.4865
20.9764-0.6243-0.09781.19080.46881.0552-0.0452-0.0656-0.0588-0.00520.00020.0666-0.097-0.08950.06920.1692-0.0781-0.01170.13830.04830.2144-39.50169.167534.7284
38.8309-1.61755.57472.8949-1.44473.6292-0.2956-0.12390.3490.26310.1733-0.0792-0.92260.24720.18090.1998-0.05480.00750.1684-0.010.2461-39.750824.895248.2213
41.9999-2.505823.5086-0.882.00013.5468-11.8014-1.26578.7322-5.79420.07875.3892-13.93192.24820.7717-0.1653-0.07251.28430.17650.675-49.208329.628728.7521
58.6728-4.04926.0103-7.15922-1.912417.2653-5.0734-2.53192.7019-8.8009-3.41898.822-0.79580.6514-0.14150.28561.07840.04621.2905-45.956228.102723.5573
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1354:1466)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 1467:1659)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN B AND RESID 467:489)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 1490)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 1491)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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