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- PDB-5fuh: Pseudomonas aeruginosa RmlA in complex with allosteric inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fuh
タイトルPseudomonas aeruginosa RmlA in complex with allosteric inhibitor
要素GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / THYMIDYLYL / ALLOSTERIC / INHIBITOR / PSEUDOMONAS
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / dTDP-rhamnose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / extracellular polysaccharide biosynthetic process / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase, short form / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HKX / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Tran, F. / Westwood, N.J. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Allosteric Competitive Inhibitors of the Glucose-1-Phosphate Thymidylyltransferase (Rmla) from Pseudomonas Aeruginosa.
著者: Tran, F. / Alphey, M.S. / Westwood, N.J. / Naismith, J.H.
履歴
登録2016年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,80920
ポリマ－134,6564
非ポリマー3,15216
水10,305572
1
A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,62518
ポリマ－134,6564
非ポリマー2,96814
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area19360 Å2
ΔGint-89.6 kcal/mol
Surface area43800 Å2
手法PISA
2
C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,99322
ポリマ－134,6564
非ポリマー3,33718
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area20270 Å2
ΔGint-108.3 kcal/mol
Surface area43620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.460, 155.260, 134.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2082-

HOH

21B-2054-

HOH

31B-2113-

HOH

41C-2063-

HOH

51C-2121-

HOH

61D-2041-

HOH

71D-2077-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9359, 0.01102, -0.3522), (-0.004872, -0.9998, -0.01834), (-0.3524, -0.01545, 0.9357)62.74, -35.89, 10.84
2given(0.9995, -0.001456, -0.03248), (-0.000964, -0.9999, 0.01515), (-0.0325, -0.01511, -0.9994)5.141, -17.38, 68.02
3given(-0.9564, 0.01034, 0.2918), (0.01355, 0.9999, 0.008977), (-0.2917, 0.01254, -0.9564)40.39, -20.73, 72.6

-
要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE


分子量: 33664.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HU22, glucose-1-phosphate thymidylyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 588分子

#2: 化合物
ChemComp-HKX / N-[6-amino-1-(3-bromobenzyl)-2,4-dioxo-1,2,3,4-tetrahydropyrimidin-5-yl]-N-methylbenzenesulfonamide


分子量: 465.321 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17BrN4O4S
#3: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 572 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細N-TERMINAL HIS-TAG PRESENT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.58 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 4% PEG 6000, 0.1 M MES PH 6, 0.05 M MGCL2, 0.1 M NA BR, 1% BETA-MERCAPTOETHANOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→67.35 Å / Num. obs: 175397 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.59→1.63 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ASJ

4asj


解像度: 1.6→67.349 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 1.997 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME RESIDUES AT THE N-TERMINUS ARE DISORDERED. SOME RESIDUES HAVE BEEN MODELLED IN MULTIPLE CONFORMATIONS. THE BOUND INHIBITOR HAS PARTIAL ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME RESIDUES AT THE N-TERMINUS ARE DISORDERED. SOME RESIDUES HAVE BEEN MODELLED IN MULTIPLE CONFORMATIONS. THE BOUND INHIBITOR HAS PARTIAL OCCUPANCY. SOME EXTRA ELECTRON DENSITY IS OBSERVED IN THE PARTIALLY OCCUPIED INHIBITOR BINDING SITE, MOST LIKELY DUE TO WATERS BOUND WHEN INHIBITOR IS ABSENT. SOME EXTRA ELECTRON DENSITY IS OBSERVED NEAR THE MULTIPLE CONFORMATIONS OF GLN237, MOST LIKELY DUE TO WATERS BOUND WHEN SIDE CHAIN IS IN ALTERNATIVE CONFORMATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2269 8570 5.03 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.203 172334 99.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.4 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.619 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.557 Å20 Å2-0.468 Å2
2--0.307 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→67.349 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9267 0 188 572 10027
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0199752
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.99813258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9133.00221421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.95151204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.69524.289443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.463151609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9971556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02111056
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.24432
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.2152
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.29206
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1020.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4132.784750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4122.784749
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2834.1645934
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8163.055001
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9414.4727310
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 597 -
Rwork0.279 11749 -
obs--96.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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