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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5fos | ||||||
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タイトル | HUMANISED MONOMERIC RADA IN COMPLEX WITH OLIGOMERISATION PEPTIDE | ||||||
![]() | (DNA REPAIR AND RECOMBINATION PROTEIN RADA) x 2 | ||||||
![]() | HYDROLASE / FXXA MOTIF / RECOMBINASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() DNA recombinase assembly / mitotic recombination / DNA strand invasion / DNA strand exchange activity / ATP-dependent DNA damage sensor activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sharpe, T. / Moschetti, T. / Fischer, G. / Marsh, M. / Blundell, T.L. / Abell, C. / Hyvonen, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Engineering Archeal Surrogate Systems for the Development of Protein-Protein Interaction Inhibitors against Human RAD51. 著者: Moschetti, T. / Sharpe, T. / Fischer, G. / Marsh, M.E. / Ng, H.K. / Morgan, M. / Scott, D.E. / Blundell, T.L. / R Venkitaraman, A. / Skidmore, J. / Abell, C. / Hyvonen, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 158.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 127.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 455 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 456.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 21.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5j4hC ![]() 5j4kC ![]() 5j4lC ![]() 5jecC ![]() 5jedC ![]() 5jeeC ![]() 5kddC ![]() 5l8vC ![]() 5lb2C ![]() 5lb4C ![]() 5lbiC ![]() 1pznS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25502.150 Da / 分子数: 1 / 断片: ATPASE, UNP RESIDUES 108-349 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: O74036, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 | ||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1915.245 Da / 分子数: 1 / 断片: OLIGOMERISATION PEPTIDE, UNP RESIDUES 93-108 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() 参照: UniProt: O74036, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-PO4 / | ||||
#4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | MUTATIONS I169M, Y201A, V202Y, K221M AND REPLACEMENT OF LOOP 287-300 BY AN N. MUTATIONS I169M, ...MUTATIONS I169M, Y201A, V202Y, K221M AND REPLACEMEN | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6.2 / 詳細: 8% PEG-1000, 100 MM NAK PHOSPHATE, PH 6.2 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月31日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.35→36.95 Å / Num. obs: 47394 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.33 |
反射 シェル | 解像度: 1.35→1.43 Å / 冗長度: 4.77 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / % possible all: 98.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1PZN 解像度: 1.35→36.949 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 15.99 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.35→36.949 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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