[日本語] English
万見
- PDB-5fm4: Structure of the C-terminally extended domain My4 of human myomes... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fm4
タイトルStructure of the C-terminally extended domain My4 of human myomesin (space group P21)
要素MYOMESIN-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SARCOMERE / M-BAND / FIBRONECTIN DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


extraocular skeletal muscle development / striated muscle myosin thick filament / protein kinase A signaling / M band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / positive regulation of protein secretion / kinase binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...: / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pernigo, S. / Steiner, R.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Binding of Myomesin to Obscurin-Like-1 at the Muscle M-Band Provides a Strategy for Isoform-Specific Mechanical Protection.
著者: Pernigo, S. / Fukuzawa, A. / Beedle, A.E. / Holt, M. / Round, A. / Pandini, A. / Garcia-Manyes, S. / Gautel, M. / Steiner, R.A.
履歴
登録2015年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22016年12月28日Group: Database references
改定 1.32017年3月1日Group: Database references
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection / Other / カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MYOMESIN-1
B: MYOMESIN-1
C: MYOMESIN-1
D: MYOMESIN-1
E: MYOMESIN-1
F: MYOMESIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1226
ポリマ－73,1226
非ポリマー00
水66737
1
A: MYOMESIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1871
ポリマ－12,1871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MYOMESIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1871
ポリマ－12,1871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: MYOMESIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1871
ポリマ－12,1871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: MYOMESIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1871
ポリマ－12,1871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: MYOMESIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1871
ポリマ－12,1871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: MYOMESIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1871
ポリマ－12,1871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.530, 156.840, 48.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.38, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
MYOMESIN-1 / 190 KDA CONNECTIN-ASSOCIATED PROTEIN / 190 KDA TITIN-ASSOCIATED PROTEIN / MYOMESIN FAMILY MEMBER 1 / MYOMESIN


分子量: 12186.966 Da / 分子数: 6
断片: MY4 EXTENDED AT ITS C-TERMINUS, UNP RESIDUES 510-618
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P52179
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 25 % (W/V) PEG 3350 100 MM BIS-TRIS PH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→39.21 Å / Num. obs: 15138 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 38.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 89.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5FM5

5fm5


解像度: 2.8→39.21 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 31.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 1448 4.8 %
Rwork0.2608 --
obs0.2621 15106 95.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4726 0 0 37 4763
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0726589
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3731787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043729
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004854
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8002-2.90030.34461270.31692758X-RAY DIFFRACTION92
2.9003-3.01640.35931360.29992989X-RAY DIFFRACTION99
3.0164-3.15360.29891690.31412836X-RAY DIFFRACTION97
3.1536-3.31980.36511350.29942930X-RAY DIFFRACTION97
3.3198-3.52760.27561150.29232787X-RAY DIFFRACTION94
3.5276-3.79980.3171500.28412772X-RAY DIFFRACTION93
3.7998-4.18180.31651560.26462846X-RAY DIFFRACTION95
4.1818-4.7860.24071370.21732894X-RAY DIFFRACTION96
4.786-6.02630.24791570.22242737X-RAY DIFFRACTION93
6.0263-39.21380.24051660.21742830X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る