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- PDB-5fm2: Crystal structure of hyper-phosphorylated RET kinase domain with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fm2
タイトルCrystal structure of hyper-phosphorylated RET kinase domain with (proximal) juxtamembrane segment
要素PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


GDF15-GFRAL signaling pathway / Peyer's patch morphogenesis / positive regulation of metanephric glomerulus development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / lymphocyte migration into lymphoid organs / posterior midgut development / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / membrane protein proteolysis ...GDF15-GFRAL signaling pathway / Peyer's patch morphogenesis / positive regulation of metanephric glomerulus development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / lymphocyte migration into lymphoid organs / posterior midgut development / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / membrane protein proteolysis / Formation of the ureteric bud / positive regulation of neuron maturation / neuron cell-cell adhesion / Formation of the nephric duct / enteric nervous system development / innervation / plasma membrane protein complex / neuron maturation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / ureteric bud development / neural crest cell migration / regulation of axonogenesis / response to pain / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / RET signaling / positive regulation of cell size / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / NPAS4 regulates expression of target genes / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / axon guidance / receptor protein-tyrosine kinase / : / positive regulation of neuron projection development / MAPK cascade / retina development in camera-type eye / signaling receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / protein phosphorylation / axon / neuronal cell body / dendrite / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / RET, Cysteine Rich Domain / Cadherin domain / Cadherin-like ...Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / RET, Cysteine Rich Domain / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PP1 / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase receptor Ret
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Plaza-Menacho, I. / Barnouin, K. / Barry, R. / Borg, A. / Orme, M. / Mouilleron, S. / Martinez-Torres, R.J. / Meier, P. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: RET Functions as a Dual-Specificity Kinase that Requires Allosteric Inputs from Juxtamembrane Elements.
著者: Plaza-Menacho, I. / Barnouin, K. / Barry, R. / Borg, A. / Orme, M. / Chauhan, R. / Mouilleron, S. / Martinez-Torres, R.J. / Meier, P. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2015年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月1日Group: Database references
改定 1.22019年4月24日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0032
ポリマ－40,7211
非ポリマー2811
水543
1
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
ヘテロ分子

A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0064
ポリマ－81,4432
非ポリマー5632
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-17.6 kcal/mol
Surface area24170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.430, 98.430, 144.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET / CADHERIN FAMILY MEMBER 12 / PROTO-ONCOGENE C-RET


分子量: 40721.398 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 659-1013 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07949, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PP1 / 1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE / PP1


分子量: 281.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.83 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 6686 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 92.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 10.9

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 3.3→55.127 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2529 315 4.7 %
Rwork0.2336 --
obs0.2345 6686 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→55.127 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2080 0 21 3 2104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6472937
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1521247
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-4.15740.29411580.25723079X-RAY DIFFRACTION100
4.1574-55.13470.23211570.2233292X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0162.67230.66663.757-0.22715.86140.5473-0.42061.00450.0916-0.12930.44880.1327-0.5395-0.38330.53780.0843-0.05860.53250.08210.8739-31.164213.44890.2081
22.62550.4894-2.43213.4028-1.00593.913-0.13510.2871-0.2245-0.47540.0508-0.03730.39570.07770.07870.43720.0159-0.18470.6049-0.09420.678-26.361917.0911-11.4126
33.6989-1.3453-2.82452.22542.57933.56070.20560.30390.7106-0.0022-0.2460.1993-0.4668-0.24420.14160.83320.16970.02610.74990.02660.7643-29.883635.3942-7.7665
44.32251.4548-2.6246.08851.39392.6235-0.16490.30250.3821-0.98140.0842-0.0271-0.80970.03780.10870.7243-0.0628-0.16910.8370.10490.489-14.341531.5242-23.0069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESSEQ 713:737)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESSEQ 738:890)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESSEQ 891:911)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESSEQ 912:1012)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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