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万見
- PDB-5flc: Architecture of human mTOR Complex 1 - 5.9 Angstrom reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5flc
タイトルArchitecture of human mTOR Complex 1 - 5.9 Angstrom reconstruction
要素
  • (SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE ...) x 3
  • FKBP
  • REGULATORY-ASSOCIATED PROTEIN OF MTOR
  • TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8
キーワードTRANSFERASE / RAPAMYCIN / MTORC1
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / voluntary musculoskeletal movement / regulation of osteoclast differentiation / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of lysosome organization / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to L-leucine / MTOR signalling / cellular response to nutrient / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / energy reserve metabolic process / ruffle organization / serine/threonine protein kinase complex / negative regulation of cell size / cellular response to methionine / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / inositol hexakisphosphate binding / cellular response to osmotic stress / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / regulation of cell size / positive regulation of myotube differentiation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / oligodendrocyte differentiation / germ cell development / behavioral response to pain / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of translational initiation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of TOR signaling / response to amino acid / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cellular response to nutrient levels / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / neuronal action potential / positive regulation of lipid biosynthetic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / cardiac muscle contraction / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / T cell costimulation / cytoskeleton organization / endomembrane system / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of PTEN gene transcription / post-embryonic development / positive regulation of translation / VEGFR2 mediated vascular permeability / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / phosphoprotein binding / cellular response to amino acid stimulus / non-specific protein-tyrosine kinase / regulation of cell growth / macroautophagy / response to nutrient levels / regulation of circadian rhythm / protein destabilization / PML body / multicellular organism growth / cellular response to insulin stimulus / Regulation of TP53 Degradation
類似検索 - 分子機能
Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats ...Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å
データ登録者Aylett, C.H.S. / Sauer, E. / Imseng, S. / Boehringer, D. / Hall, M.N. / Ban, N. / Maier, T.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Architecture of human mTOR complex 1.
著者: Christopher H S Aylett / Evelyn Sauer / Stefan Imseng / Daniel Boehringer / Michael N Hall / Nenad Ban / Timm Maier /
要旨: Target of rapamycin (TOR), a conserved protein kinase and central controller of cell growth, functions in two structurally and functionally distinct complexes: TORC1 and TORC2. Dysregulation of ...Target of rapamycin (TOR), a conserved protein kinase and central controller of cell growth, functions in two structurally and functionally distinct complexes: TORC1 and TORC2. Dysregulation of mammalian TOR (mTOR) signaling is implicated in pathologies that include diabetes, cancer, and neurodegeneration. We resolved the architecture of human mTORC1 (mTOR with subunits Raptor and mLST8) bound to FK506 binding protein (FKBP)-rapamycin, by combining cryo-electron microscopy at 5.9 angstrom resolution with crystallographic studies of Chaetomium thermophilum Raptor at 4.3 angstrom resolution. The structure explains how FKBP-rapamycin and architectural elements of mTORC1 limit access to the recessed active site. Consistent with a role in substrate recognition and delivery, the conserved amino-terminal domain of Raptor is juxtaposed to the kinase active site.
履歴
登録2015年10月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3213
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR
2: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR
3: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR
4: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR
A: REGULATORY-ASSOCIATED PROTEIN OF MTOR
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR
C: FKBP
D: TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8
E: REGULATORY-ASSOCIATED PROTEIN OF MTOR
F: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR
G: FKBP
H: TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)702,02814
ポリマ－700,20012
非ポリマー1,8282
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE ... , 3種, 6分子 1324BF

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR / FK506-BINDING PROTEIN 12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN 1 / FKBP12-RAPAMYCIN COMPLEX- ...FK506-BINDING PROTEIN 12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN 1 / FKBP12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN / MAMMALIAN TARGET OF RAPAMYCIN / MTOR / MECHANISTIC TARGET OF RAPAMYCIN / RAPAMYCIN AND FKBP12 TARGET 1 / RAPAMYCIN TARGET PROTEIN 1


分子量: 52357.672 Da / 分子数: 2 / 断片: HORN DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR / FK506-BINDING PROTEIN 12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN 1 / FKBP12-RAPAMYCIN COMPLEX- ...FK506-BINDING PROTEIN 12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN 1 / FKBP12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN / MAMMALIAN TARGET OF RAPAMYCIN / MTOR / MECHANISTIC TARGET OF RAPAMYCIN / RAPAMYCIN AND FKBP12 TARGET 1 / RAPAMYCIN TARGET PROTEIN 1


分子量: 31081.197 Da / 分子数: 2 / 断片: BRIDGE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: non-specific serine/threonine protein kinase
#4: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE MTOR / FK506-BINDING PROTEIN 12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN 1 / FKBP12-RAPAMYCIN COMPLEX- ...FK506-BINDING PROTEIN 12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN 1 / FKBP12-RAPAMYCIN COMPLEX-ASSOCIATED PROTEIN / MAMMALIAN TARGET OF RAPAMYCIN / MTOR / MECHANISTIC TARGET OF RAPAMYCIN / RAPAMYCIN A ND FKBP12 TARGET 1 / RAPAMYCIN TARGET PROTEIN 1


分子量: 134036.641 Da / 分子数: 2 / 断片: FAT AND PIKK DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase

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タンパク質 , 3種, 6分子 AECGDH

#3: タンパク質 REGULATORY-ASSOCIATED PROTEIN OF MTOR / RAPTOR / P150 TARGET OF RAPAMYCIN (TOR)-SCAFFOLD PROTEIN


分子量: 87589.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
#5: タンパク質 FKBP


分子量: 9124.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
#6: タンパク質 TARGET OF RAPAMYCIN COMPLEX SUBUNIT LST8 / TORC SUBUNIT LST8 / G PROTEIN BETA SUBUNIT-LIKE / GABLE / PROTEIN GBETAL / MAMMALIAN LETHAL WITH ...TORC SUBUNIT LST8 / G PROTEIN BETA SUBUNIT-LIKE / GABLE / PROTEIN GBETAL / MAMMALIAN LETHAL WITH SEC13 PROTEIN 8 / MLST8


分子量: 35910.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BVC4

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非ポリマー , 1種, 2分子

#7: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG


分子量: 914.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HUMAN MTOR COMPLEX 1 / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 100 MM NACL, 10 MM NABICINE, 1 MM TCEP / pH: 8 / 詳細: 100 MM NACL, 10 MM NABICINE, 1 MM TCEP
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK I, METHOD- 4 SECOND BLOTTING,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年5月5日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 100719 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFIND3CTF補正
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3RELION1.3３次元再構成
CTF補正詳細: EACH IMAGE
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成手法: MAXIMUM A POSTERIORI PROJECTION MATCHING / 解像度: 5.9 Å / 粒子像の数: 309792 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.39 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.39 Å
詳細: THE UNK CHAINS (A, E, C, G, 1-4) CORRESPONDING TO RAPTOR (A,E), SF FKBP AND RAPAMYCIN (C,G) AND THE N-TERMINAL HEAT REPEATS OF MTOR (1-4), HAVE BEEN NUMBERED FROM 100 AT EACH BREAK TO ...詳細: THE UNK CHAINS (A, E, C, G, 1-4) CORRESPONDING TO RAPTOR (A,E), SF FKBP AND RAPAMYCIN (C,G) AND THE N-TERMINAL HEAT REPEATS OF MTOR (1-4), HAVE BEEN NUMBERED FROM 100 AT EACH BREAK TO INDICATE LACK OF SEQUENCE - DENSITY CERTAINTY. CHAINS 1-4 CORRESPOND TO THE N-TERMINAL HEAT REPEAT DOMAINS OF MTOR. WE PROPOSE A TOPOLOGY IN THE CORRESPONDING PAPER (1-2-B AND 3-4-F), BUT GIVEN THE FACT THAT THEIR TOPOLOGY CANNOT BE ASSIGNED DEFINITIVELY THEY ARE REPRESENTED AS A SEPARATE CHAIN FOR EACH DOMAIN. THE FITTING OF CRYSTAL STRUCTURES FOR THE MTOR FAT AND PIKK DOMAINS, MLST8, RAPTOR AND FKBP ALLOWS THEIR DENSITY TO BE ASSIGNED DEFINITIVELY, AND THEIR CHAINS ARE THEREFORE LETTERED. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3213. (DEPOSITION ID: 13912).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / Target criteria: FSC / 詳細: METHOD--RIGID BODY
精密化最高解像度: 5.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47398 0 130 0 47528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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