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- PDB-5fjy: Crystal structure of mouse kinesin light chain 2 (residues 161-480) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fjy
タイトルCrystal structure of mouse kinesin light chain 2 (residues 161-480)
要素
  • KINESIN LIGHT CHAIN 2
  • UNKNOWN PEPTIDE
キーワードPROTEIN TRANSPORT / MOLECULAR TRANSPORT / TPR DOMAINS / AUTOINHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / lysosome localization / MHC class II antigen presentation / axo-dendritic transport / ciliary rootlet / kinesin complex / microtubule-based movement / kinesin binding ...RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / lysosome localization / MHC class II antigen presentation / axo-dendritic transport / ciliary rootlet / kinesin complex / microtubule-based movement / kinesin binding / microtubule / neuron projection / lysosomal membrane / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin light chain 2 / Kinesin light chain
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Pernigo, S. / Yip, Y.Y. / Sanger, A. / Xu, M. / Dodding, M.P. / Steiner, R.A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: The Light Chains of Kinesin-1 are Autoinhibited.
著者: Yip, Y.Y. / Pernigo, S. / Sanger, A. / Xu, M. / Parsons, M. / Steiner, R.A. / Dodding, M.P.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for Kinesin-1:Cargo Recognition
著者: Pernigo, S. / Lamprecht, A. / Steiner, R.A. / Dodding, M.P.
履歴
登録2015年10月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22016年3月16日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KINESIN LIGHT CHAIN 2
B: KINESIN LIGHT CHAIN 2
C: KINESIN LIGHT CHAIN 2
D: UNKNOWN PEPTIDE
E: UNKNOWN PEPTIDE
F: UNKNOWN PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4446
ポリマ－110,4446
非ポリマー00
水00
1
A: KINESIN LIGHT CHAIN 2
B: KINESIN LIGHT CHAIN 2
D: UNKNOWN PEPTIDE
E: UNKNOWN PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,6294
ポリマ－73,6294
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint1.3 kcal/mol
Surface area33070 Å2
手法PQS
2
C: KINESIN LIGHT CHAIN 2
F: UNKNOWN PEPTIDE

C: KINESIN LIGHT CHAIN 2
F: UNKNOWN PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,6294
ポリマ－73,6294
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_456-x-1,y,-z+11
Buried area3590 Å2
ΔGint-8.8 kcal/mol
Surface area32870 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)148.700, 86.280, 111.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 KINESIN LIGHT CHAIN 2 / KLC2


分子量: 36370.984 Da / 分子数: 3 / 断片: TPR DOMAIN WITH N-TERMINAL EXTENSION / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q91YS4, UniProt: O88448*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド UNKNOWN PEPTIDE


分子量: 443.539 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PEPTIDE MAY BE PART OF TPR N-TERMINAL EXTENSION / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
非ポリマーの詳細UNKNOWN AMINO ACID (UNK): RESIDUES LABELLED AS UNK ARE BELIEVED TO BE PART OF THE TPR N-TERMINAL ...UNKNOWN AMINO ACID (UNK): RESIDUES LABELLED AS UNK ARE BELIEVED TO BE PART OF THE TPR N-TERMINAL EXTENSION. DUE TO THE LOW RESOLUTION OF THE DATA WE ARE UNABLE TO DEFINE THEIR CORRECT IDENTITY.
配列の詳細THE FIRST FOUR AMINO ACIDS DERIVE FROM THE CLONING STRATEGY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.15 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 8% (W/V) PGA-LM 0.3 M NA-MALONATE 0.1 M NA-CACODYLATE PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96861
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→42.88 Å / Num. obs: 11813 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 163 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 4→4.1 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 1.22 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3CEQ AND 3ZFW

3ceq

3zfw


解像度: 4→42.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9119 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.745
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY RESIDUES LABELLED AS UNK ARE BELIEVED TO BE PART OF THE TPR N-TERMINAL EXTENSION. DUE TO THE LOW RESOLUTION ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY RESIDUES LABELLED AS UNK ARE BELIEVED TO BE PART OF THE TPR N-TERMINAL EXTENSION. DUE TO THE LOW RESOLUTION OF THE DATA WE ARE UNABLE TO DEFINE THEIR CORRECT IDENTITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2611 544 4.61 %RANDOM
Rwork0.2328 ---
obs0.2343 11801 98.28 %-
原子変位パラメータBiso mean: 266.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.5491 Å20 Å2-95.4686 Å2
2--0.8546 Å20 Å2
3----7.4037 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.799 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→42.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6405 0 0 0 6405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016510HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.178784HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2349SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes180HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes933HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6510HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.74
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion831SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7573SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 4→4.38 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2777 160 5.68 %
Rwork0.2505 2657 -
all0.2521 2817 -
obs--98.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.7631-3.1695-2.04472.53121.15761.20010.1129-0.5622-0.42440.1045-0.5443-0.5349-0.40220.08730.4314-0.17260.1286-0.1177-0.30410.17360.2796-33.964811.634.8941
27.5691-0.07392.98640.3610.00019.32070.0885-0.4596-0.46790.1470.3449-0.12090.6237-0.6191-0.4334-0.2753-0.128-0.09360.3046-0.1732-0.3324-75.47749.180217.198
37.50892.70982.788301.82659.43320.0744-0.1180.3027-0.4373-0.5059-0.2628-0.60390.53360.43160.2987-0.17370.06280.30590.1285-0.3001-62.592241.243547.0521
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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