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- PDB-5fio: DARPins as a new tool for experimental phasing in protein crystal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fio
タイトルDARPins as a new tool for experimental phasing in protein crystallography
要素
  • MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN
  • NI3C DARPIN MUTANT5 HG-SITE N1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / DARPIN / ENGINEERED PROTEIN / EXPERIMENTAL PHASING
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat-containing domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Batyuk, A. / Honegger, A. / Andres, F. / Briand, C. / Gruetter, M. / Plueckthun, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Darpins as a New Tool for Experimental Phasing in Protein Crystallography
著者: Batyuk, A. / Honegger, A. / Andres, F. / Briand, C. / Gruetter, M. / Plueckthun, A.
履歴
登録2015年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月30日Group: Derived calculations
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection / Other / カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NI3C DARPIN MUTANT5 HG-SITE N1
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9723
ポリマ－61,7722
非ポリマー2011
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-6.5 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.610, 43.790, 82.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 NI3C DARPIN MUTANT5 HG-SITE N1


分子量: 18583.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN WITH THREE INTERNAL REPEAT AND C-TERMINAL CAPPING REPEAT TYPE MUT5 AND ENGINEERED BURIED MERCURY BINDING SITE CYS30-CYS65 WITH BOUND HG-ION
由来: (組換発現) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / プラスミド: PQE30SS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): XL1-BLUE
#2: タンパク質 MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN / MBP / MMBP / MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN


分子量: 43187.715 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 29-392 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: INVOLVED IN THE HIGH-AFFINITY MALTOSE MEMBRANE TRANSPORT SYSTEM MALEFGK. INITIAL RECEPTOR FOR THE ACTIVE TRANSPORT OF AND CHEMOTAXIS TOWARD MALTOOLIGOSACCHARIDES.
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PQE30SS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: P0AEX9*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.64 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 30.55% W/V PEG 6000, 0.1M TRIS-CL, PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00745
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月7日 / 詳細: RH COATED MERIDIONALLY FOCUSSING MIRROR
放射モノクロメーター: FIXED-EXIT LN2 COOLED DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00745 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.18 Å / Num. obs: 28809 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12.92
反射 シェル最高解像度: 2.1 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→45.178 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.86 / 位相誤差: 27.46 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2525 5220 9.9 %
Rwork0.2089 --
obs0.2133 28802 93.32 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.178 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4026 0 1 202 4229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024131
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5665613
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2681494
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034618
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002733
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1002-2.12410.4051630.33991525X-RAY DIFFRACTION90
2.1241-2.14910.30981740.32061573X-RAY DIFFRACTION93
2.1491-2.17530.3511770.30831632X-RAY DIFFRACTION94
2.1753-2.20280.33841680.28511534X-RAY DIFFRACTION93
2.2028-2.23180.31671680.30141550X-RAY DIFFRACTION91
2.2318-2.26240.31021590.29871438X-RAY DIFFRACTION88
2.2624-2.29470.33991790.27981643X-RAY DIFFRACTION94
2.2947-2.32890.32081770.27051584X-RAY DIFFRACTION97
2.3289-2.36530.24531770.25071598X-RAY DIFFRACTION95
2.3653-2.40410.2871850.23951647X-RAY DIFFRACTION96
2.4041-2.44560.2471800.23961614X-RAY DIFFRACTION96
2.4456-2.490.32071800.23871577X-RAY DIFFRACTION95
2.49-2.53790.28911850.24281629X-RAY DIFFRACTION96
2.5379-2.58970.25991850.24231688X-RAY DIFFRACTION96
2.5897-2.6460.3161730.2331524X-RAY DIFFRACTION94
2.646-2.70760.24591700.23861563X-RAY DIFFRACTION92
2.7076-2.77530.27531810.20261567X-RAY DIFFRACTION93
2.7753-2.85030.23231740.20871571X-RAY DIFFRACTION92
2.8503-2.93410.26491770.2211602X-RAY DIFFRACTION93
2.9341-3.02880.31171720.23711602X-RAY DIFFRACTION96
3.0288-3.13710.27081790.20931639X-RAY DIFFRACTION97
3.1371-3.26260.26771810.21451605X-RAY DIFFRACTION95
3.2626-3.41110.2641760.20761598X-RAY DIFFRACTION94
3.4111-3.59080.24531720.19041544X-RAY DIFFRACTION92
3.5908-3.81570.23461640.17711537X-RAY DIFFRACTION93
3.8157-4.11010.23161660.17331475X-RAY DIFFRACTION87
4.1101-4.52340.18831720.15641553X-RAY DIFFRACTION91
4.5234-5.17710.21171700.1631570X-RAY DIFFRACTION93
5.1771-6.51950.22921730.19581552X-RAY DIFFRACTION92
6.5195-45.1880.18141630.16731546X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.67110.36412.91198.54233.35874.395-0.1534-1.0210.737-0.30290.17530.3688-0.7816-0.55960.11930.4994-0.0763-0.03260.4271-0.01080.1768-0.7423.3987-1.8819
23.1189-0.0709-0.21475.24750.72658.1593-0.2480.5424-0.4988-0.66550.29310.08070.51140.1706-0.06890.2741-0.03620.02080.331-0.03410.237913.588719.0352-4.1439
31.6759-1.0459-1.68392.62650.81522.0338-0.4775-0.5561-0.19540.51770.4575-0.48180.25530.9314-0.1180.28620.1790.13530.81270.05420.278229.920918.21442.7539
44.5631-0.5983-2.44210.18210.86874.51880.1583-0.4401-0.2651.0044-0.03051.21660.1648-0.3297-0.07070.7071-0.0850.38120.384-0.02310.8312-9.254337.295851.9984
51.03630.3642-0.49322.2931.51452.67540.1849-0.16370.23490.6441-0.0456-0.3217-0.14820.1577-0.09620.5259-0.0678-0.09540.25950.01380.34096.410640.315145.1516
61.575-0.17830.58342.31270.37433.3929-0.08690.03060.06210.0384-0.01660.00140.04590.07340.080.18480.0129-0.02290.15790.0380.18479.957225.181922.6505
71.41790.0976-0.57582.21360.55991.4150.0854-0.1010.04620.5524-0.17450.0054-0.26450.15560.01630.3924-0.0546-0.06660.20940.0060.25698.515433.390537.1313
89.28255.5557.80343.34534.70086.6012-0.31780.25640.078-0.5340.3071-0.0814-0.43810.13250.0420.4039-0.0502-0.03210.3050.01880.19232.812726.8292-7.0172
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 11 THROUGH 27 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 50 THROUGH 101 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 102 THROUGH 170 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 7 THROUGH 42 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 43 THROUGH 118 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 119 THROUGH 245 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 246 THROUGH 372 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'A' AND (RESID 33 THROUGH 49 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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