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- PDB-5fhw: Hen Egg-White Lysozyme (HEWL) complexed with Hf(IV)-substituted W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fhw
タイトルHen Egg-White Lysozyme (HEWL) complexed with Hf(IV)-substituted Wells Dawson-type polyoxometalate
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / Complex / polyoxometalate / hafnium / Wells Dawson
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dawson-type polyoxometalate / : / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Vandebroek, L. / De Zitter, E. / Van Meervelt, L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Characterization of the Complex between Hen Egg- White Lysozyme and HfIV-Substituted Wells Dawson Polyoxometalate as Artificial Protease
著者: Vandebroek, L. / De Zitter, E. / Van Meervelt, L. / Parac-Vogt, T.N.
履歴
登録2015年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月5日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_nat ...entity / entity_src_nat / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _entity.src_method
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7534
ポリマ－14,3311
非ポリマー4,4223
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.951, 78.951, 36.756
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

HFW

21A-379-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-HFW / Dawson-type polyoxometalate


分子量: 4343.697 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: HfO61P2W17
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.45 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25 mg/mL Lysozyme C, 1.45 mM 1:2 Hf-Wells Dawson, 2.0 M sodium chloride, 0.1 M potassium phosphate monobasic, 0.1 M sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.1 M MES pH = 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→39.48 Å / Num. all: 130169 / Num. obs: 18463 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 10.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 17.3 / Num. measured all: 130169
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.52-1.557.30.5993.364048830.9270.237100
8.33-39.485.60.05161.78491520.9980.02199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.52 Å35.31 Å
Translation1.52 Å35.31 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PHENIX1.1精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDS13.4.0データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VB1

2vb1


解像度: 1.52→35.308 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1886 889 4.84 %
Rwork0.1603 17497 -
obs0.1617 18386 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 47.97 Å2 / Biso mean: 19.2414 Å2 / Biso min: 9.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.52→35.308 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 83 172 1256
Biso mean--13.78 26.61 -
残基数----129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111155
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9691750
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068154
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006186
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.249719
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.52-1.61530.2291430.187828562999100
1.6153-1.740.17851220.16782870299299
1.74-1.91510.1931170.162928903007100
1.9151-2.19210.21081580.161129003058100
2.1921-2.76170.18661720.169829033075100
2.7617-35.31750.17641770.147830783255100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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