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- PDB-5fer: Complex of TRIM25 RING with UbcH5-Ub -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fer
タイトルComplex of TRIM25 RING with UbcH5-Ub
要素
  • E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
  • Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
キーワードLIGASE / E3 ligase / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RIG-I binding / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of protein polyubiquitination / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH ...: / RIG-I binding / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of protein polyubiquitination / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Iron uptake and transport / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis
類似検索 - 分子機能
TRIM25, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...TRIM25, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Butyrophylin-like, SPRY domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Rittinger, K. / Koliopoulos, M.G. / Esposito, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U117565398 英国
The Francis Crick InstituteFCI01 英国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Functional role of TRIM E3 ligase oligomerization and regulation of catalytic activity.
著者: Koliopoulos, M.G. / Esposito, D. / Christodoulou, E. / Taylor, I.A. / Rittinger, K.
履歴
登録2015年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_seq_map_depositor_info ...pdbx_data_processing_status / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
D: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
F: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,82710
ポリマ－69,5666
非ポリマー2624
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5630 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area30820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.480, 71.700, 160.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25 / Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ...Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / Tripartite motif-containing protein 25 / Ubiquitin/ISG15-conjugating enzyme TRIM25 / Zinc finger protein 147


分子量: 9276.653 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM25, EFP, RNF147, ZNF147 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14258, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / Stimulator of Fe transport / SFT / UBC4/5 homolog / UbcH5 / Ubiquitin carrier protein D1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 1 / Ubiquitin-protein ligase D1


分子量: 16929.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D1, SFT, UBC5A, UBCH5, UBCH5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51668, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62992
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 10% PEG 20000 and 100 mM Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.2829 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2829 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→30.28 Å / Num. obs: 30000 / % possible obs: 99.32 % / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 13.75
反射 シェル解像度: 2.34→2.42 Å / Rmerge(I) obs: 1.918

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.34→30.295 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2731 1468 4.89 %
Rwork0.227 --
obs0.2293 30000 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→30.295 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4757 0 4 68 4829
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024879
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5396630
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6392990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041740
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006862
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.34-2.42360.36741330.36852805X-RAY DIFFRACTION99
2.4236-2.52060.37371340.34282786X-RAY DIFFRACTION99
2.5206-2.63530.40331670.33652789X-RAY DIFFRACTION99
2.6353-2.77410.36841360.30872811X-RAY DIFFRACTION99
2.7741-2.94780.30221310.29112807X-RAY DIFFRACTION99
2.9478-3.17520.31631630.26882821X-RAY DIFFRACTION99
3.1752-3.49430.3071450.24592869X-RAY DIFFRACTION100
3.4943-3.99890.26721470.20912883X-RAY DIFFRACTION100
3.9989-5.03450.21431510.1772915X-RAY DIFFRACTION100
5.0345-30.29780.22721610.1793046X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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