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万見
- PDB-5fb0: Crystal Structure of a PHD finger bound to histone H3 T3ph peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fb0
タイトルCrystal Structure of a PHD finger bound to histone H3 T3ph peptide
要素
  • Nuclear autoantigen Sp-100
  • Peptide from Histone H3
キーワードTRANSCRIPTION/STRUCTURAL PROTEIN / zinc finger protein / bromodomain / TRANSCRIPTION-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Fas signaling pathway / regulation of viral process / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of viral transcription / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway ...regulation of Fas signaling pathway / regulation of viral process / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of viral transcription / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of angiogenesis / response to retinoic acid / type II interferon-mediated signaling pathway / response to type II interferon / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / retinoic acid receptor signaling pathway / Chromatin modifying enzymes / response to cytokine / epigenetic regulation of gene expression / nuclear periphery / telomere organization / Interleukin-7 signaling / telomere maintenance / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PML body / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / NoRC negatively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / kinase binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Interferon gamma signaling / RMTs methylate histone arginines / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / chromatin organization / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromosome, telomeric region / protein dimerization activity / nuclear body / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain ...HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Nuclear autoantigen Sp-100 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.702 Å
データ登録者Li, H. / Zhang, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Major State Basic Research Development Program2015CB910503 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Multifaceted Histone H3 Methylation and Phosphorylation Readout by the Plant Homeodomain Finger of Human Nuclear Antigen Sp100C
著者: Zhang, X. / Zhao, D. / Xiong, X. / He, Z. / Li, H.
履歴
登録2015年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear autoantigen Sp-100
D: Peptide from Histone H3
C: Nuclear autoantigen Sp-100
F: Peptide from Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2578
ポリマ－46,9954
非ポリマー2624
水43224
1
A: Nuclear autoantigen Sp-100
D: Peptide from Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6284
ポリマ－23,4982
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10920 Å2
手法PISA
2
C: Nuclear autoantigen Sp-100
F: Peptide from Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6284
ポリマ－23,4982
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.830, 99.160, 53.716
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.170, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...
21(chain C and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...
12chain F
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERTHRTHR(chain A and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...AA695 - 7191 - 25
121CYSCYSCYSCYS(chain A and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...AA72026
131SERSERTHRTHR(chain A and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...AA695 - 8771 - 183
141SERSERTHRTHR(chain A and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...AA695 - 8771 - 183
151SERSERTHRTHR(chain A and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...AA695 - 8771 - 183
211SERSERTHRTHR(chain C and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...CC695 - 7191 - 25
221CYSCYSCYSCYS(chain C and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...CC72026
231SERSERGLUGLU(chain C and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...CC695 - 8761 - 182
241SERSERGLUGLU(chain C and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...CC695 - 8761 - 182
251SERSERGLUGLU(chain C and (resseq 695:719 or (resid 720 and (name...CC695 - 8761 - 182
112ALAALASERSERchain FFD1 - 101 - 10
212ALAALASERSERchain DDB1 - 101 - 10

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Nuclear autoantigen Sp-100 / SP100 nuclear antigen


分子量: 21851.764 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 696-878 / 変異: C754S/L772Q/C793S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SP100 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23497
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Histone H3


分子量: 1645.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: chemically synthesized H3 peptide 1-15 with T3ph modification
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: K7EMV3, UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.25 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 12044 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 42.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.151 / Χ2: 1.833 / Net I/av σ(I): 19.083 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 67541
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.755.70.7255860.8750.3360.81.466100
2.75-2.85.60.6455970.8570.30.7121.52199.8
2.8-2.855.70.6316050.8830.2920.6961.417100
2.85-2.915.70.575880.9050.2650.631.44100
2.91-2.975.70.526100.9240.2410.5741.533100
2.97-3.045.60.435970.9440.20.4761.55699.8
3.04-3.125.70.3425980.9710.1580.3781.527100
3.12-3.25.60.3075970.9640.1430.3391.543100
3.2-3.35.70.2676040.970.1230.2941.62999.8
3.3-3.45.70.1996050.9860.0920.221.653100
3.4-3.525.60.1685990.9880.0780.1861.694100
3.52-3.665.70.1325950.9930.0610.1461.89100
3.66-3.835.60.1166170.9940.0550.1292.155100
3.83-4.035.60.1115930.9940.0520.1232.18299.8
4.03-4.295.50.1016010.9950.0480.1122.31999.8
4.29-4.625.40.0846100.9950.040.0932.35299.8
4.62-5.085.50.0756010.9960.0350.0822.232100
5.08-5.815.40.0716130.9960.0340.0791.87599.8
5.81-7.325.70.0696090.9970.0320.0761.959100
7.32-505.40.0566190.9960.0260.0622.78898.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.10_2155: ???精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 2.702→32.143 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2761 1238 10.29 %
Rwork0.2236 10794 -
obs0.2289 12032 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 148.65 Å2 / Biso mean: 59.0318 Å2 / Biso min: 15.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.702→32.143 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3015 0 4 24 3043
Biso mean--38.91 48.99 -
残基数----362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033083
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6354138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04423
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006538
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.6451884
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1549X-RAY DIFFRACTION5.182TORSIONAL
12C1549X-RAY DIFFRACTION5.182TORSIONAL
21F92X-RAY DIFFRACTION5.182TORSIONAL
22D92X-RAY DIFFRACTION5.182TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7022-2.81040.3871360.286611731309
2.8104-2.93820.3491720.281311601332
2.9382-3.0930.34011390.253912071346
3.093-3.28660.29831170.256512001317
3.2866-3.540.28671160.235612181334
3.54-3.89570.26831320.200912101342
3.8957-4.45820.24051550.201511791334
4.4582-5.6120.26331580.210611851343
5.612-32.14570.23481130.20512621375
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.7922 Å / Origin y: -16.0057 Å / Origin z: 13.4019 Å
111213212223313233
T0.2324 Å2-0.0571 Å2-0.0029 Å2-0.2494 Å2-0.0132 Å2--0.2144 Å2
L-0.2409 °2-0.1344 °20.0378 °2-1.3103 °2-0.6822 °2---1.032 °2
S-0.0484 Å °-0.0439 Å °-0.002 Å °0.0061 Å °-0.0158 Å °-0.0719 Å °-0.0068 Å °0.232 Å °-0.0172 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA695 - 877
2X-RAY DIFFRACTION1allB5 - 8
3X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 10
4X-RAY DIFFRACTION1allC695 - 876
5X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 10
6X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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