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- PDB-5f3k: X-Ray Crystallographic Structure of hTrap1 N-terminal Domain-apo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f3k
タイトルX-Ray Crystallographic Structure of hTrap1 N-terminal Domain-apo
要素Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Trap1 / Hsp90 / apo
機能・相同性
機能・相同性情報


translational attenuation / negative regulation of cellular respiration / Citric acid cycle (TCA cycle) / Respiratory electron transport / tumor necrosis factor receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / : / ATP-dependent protein folding chaperone / mitochondrial intermembrane space ...translational attenuation / negative regulation of cellular respiration / Citric acid cycle (TCA cycle) / Respiratory electron transport / tumor necrosis factor receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / : / ATP-dependent protein folding chaperone / mitochondrial intermembrane space / unfolded protein binding / protein folding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily ...HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Sung, N. / Lee, J. / Kim, J. / Chang, C. / Joachimiak, A. / Lee, S. / Tsai, F.T.F.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM111084 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104980 米国
Welch FoundationQ-1530 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Mitochondrial Hsp90 is a ligand-activated molecular chaperone coupling ATP binding to dimer closure through a coiled-coil intermediate.
著者: Sung, N. / Lee, J. / Kim, J.H. / Chang, C. / Joachimiak, A. / Lee, S. / Tsai, F.T.
履歴
登録2015年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年6月22日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
B: Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0922
ポリマ－52,0922
非ポリマー00
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.250, 65.250, 233.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial / HSP 75 / TNFR-associated protein 1 / Tumor necrosis factor type 1 receptor-associated protein / TRAP-1


分子量: 26046.145 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 60-294 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Mitochondrial localization signal (1-59) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAP1, HSP75 / プラスミド: pTYB12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): codon plus-RIL / 参照: UniProt: Q12931
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.78 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2 micro liter hTRAP1N, 25 mg/ml, in 30 mM TrisHCl pH 8.5, 0.15 M NaCl, and 1 mM TCEP was mixed with an equal volume of reservoir solution consisting of 100 mM HEPES pH 7.5, 100 mM CaCl2 , 23 ...詳細: 2 micro liter hTRAP1N, 25 mg/ml, in 30 mM TrisHCl pH 8.5, 0.15 M NaCl, and 1 mM TCEP was mixed with an equal volume of reservoir solution consisting of 100 mM HEPES pH 7.5, 100 mM CaCl2 , 23 percent PEG3350, 4 percent isopropanol, and 0.4 micro liter of 1 M LiCl2.

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→77.79 Å / Num. obs: 52606 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.82→1.85 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 3.75 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F5R

5f5r


解像度: 1.82→77.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 4.782 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2145 2662 5.1 %RANDOM
Rwork0.18166 ---
obs0.18332 49944 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.583 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å20.38 Å20 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.82→77.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3162 0 0 408 3570
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223208
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8351.9564314
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1675404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.56924.069145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.69115581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4681522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0220.022378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4891.52009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.85123217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.14431199
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.6074.51097
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.867 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 192 -
Rwork0.244 3634 -
obs--99.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4896-0.1368-0.24890.07550.06950.1418-0.00730.0646-0.0632-0.017-0.0317-0.0087-0.0386-0.03480.0390.11320.0131-0.02110.0601-0.04880.077132.9282-24.345137.4608
20.3425-0.34410.19250.3584-0.19980.1119-0.0756-0.0956-0.0190.0460.09320.0158-0.0234-0.0499-0.01750.10120.0477-0.0290.0747-0.0250.05336.2409-14.188879.0201
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A82 - 294
2X-RAY DIFFRACTION2B82 - 294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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