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- PDB-5exg: Crystal structure of recombinant dimeric Banana lectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5exg
タイトルCrystal structure of recombinant dimeric Banana lectin
要素Ripening-associated protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / beta-prism I fold / lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Jacalin-like lectin domain, plant / Jacalin-like lectin domain / Aligned Prism / Vitelline Membrane Outer Layer Protein I, subunit A / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-type lectin domain profile. / Jacalin-like lectin domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Ripening-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Musa acuminata (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Struwe, W.B. / Allison, T.A. / Robinson, C.V. / Benesch, J.L.P.B.
資金援助 英国, 米国, 6件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)98101 英国
European Research Council26851 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM094919 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103390 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1UM1AI100663 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Glycan cluster recognition by a potent anti-HIV lectin exploiting bidentate binding amplified by tetrameric architecture
著者: Hopper, J.T.S. / Grant, O.C. / Ambrose, S. / Krumm, S. / Allison, T.A. / Pritchard, L.K. / Tully, M. / Ozorowsky, G. / Ward, A.B. / Crispin, M. / Doores, K.J. / Woods, R.J. / Benesch, J.L.P.B. ...著者: Hopper, J.T.S. / Grant, O.C. / Ambrose, S. / Krumm, S. / Allison, T.A. / Pritchard, L.K. / Tully, M. / Ozorowsky, G. / Ward, A.B. / Crispin, M. / Doores, K.J. / Woods, R.J. / Benesch, J.L.P.B. / Robinson, C.V. / Struwe, W.B.
履歴
登録2015年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22021年7月21日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ripening-associated protein
B: Ripening-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,99211
ポリマ－31,1752
非ポリマー8179
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.530, 63.330, 95.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Ripening-associated protein / Banlec


分子量: 15587.474 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Musa acuminata (植物) / 株: Cavendish / プラスミド: pBAN 3-3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O22321
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: A protein solution [10 mg/mL, in 100 mM NaCl, 20mM Tris (pH 7.4)] was mixed 1:1 (v/v) with a reservoir solution containing 0.05 M NaBr, 0.1 M Bis Tris and 19% PEG 3350 (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 32288 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 25.046 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rrim(I) all: 0.137 / Χ2: 0.9 / Net I/σ(I): 15.77 / Num. measured all: 404818
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.7-1.740.7591.2322.0728995236622841.28396.5
1.74-1.790.8081.1012.429079231022811.14698.7
1.79-1.840.890.8543.1728612226922450.88998.9
1.84-1.90.9270.6454.2327269218521700.67299.3
1.9-1.960.9570.5215.4125407211720980.54499.1
1.96-2.030.9580.396.5822533206520180.40997.7
2.03-2.110.9850.3218.6325606199919840.33499.2
2.11-2.190.9870.2411.4124987192119100.2599.4
2.19-2.290.9890.2312.7323424184218290.2499.3
2.29-2.40.9910.20513.3623066176917660.21399.8
2.4-2.530.9930.17815.5322032169216870.18599.7
2.53-2.690.9940.14718.3319872158315790.15399.7
2.69-2.870.9960.11521.3617000151414820.1297.9
2.87-3.10.9980.09528.4517776140913940.09998.9
3.1-3.40.9990.07335.717327130913080.07699.9
3.4-3.80.9980.05744.3415144118311820.05999.9
3.8-4.390.9990.04946.5513050106510640.05199.9
4.39-5.380.9990.04449.01102279119080.04699.7
5.38-7.60.9990.04945.2884717216880.05195.4
7.60.9990.03651.8949414464110.03892.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.97 Å19.32 Å
Translation3.97 Å19.32 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.5位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BMY

2bmy


解像度: 1.7→19.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / WRfactor Rfree: 0.181 / WRfactor Rwork: 0.1522 / FOM work R set: 0.8596 / SU B: 2.037 / SU ML: 0.066 / SU R Cruickshank DPI: 0.0951 / SU Rfree: 0.0941 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 1614 5 %RANDOM
Rwork0.1675 ---
obs0.1691 30642 98.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.09 Å2 / Biso mean: 19.988 Å2 / Biso min: 10.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.62 Å2-0 Å20 Å2
2---0.89 Å2-0 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→19.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2056 0 49 164 2269
Biso mean--24.03 29.68 -
残基数----282
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192179
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8821.962931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94134685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1675286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.87923.17182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.81715308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.166157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8781.7411141
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8751.7381140
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8082.5931428
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 113 -
Rwork0.249 2150 -
all-2263 -
obs--96.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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