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- PDB-5ex0: Crystal structure of human SMYD3 in complex with a MAP3K2 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ex0
タイトルCrystal structure of human SMYD3 in complex with a MAP3K2 peptide
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
  • MAP3K2 peptide
キーワードTRANSFERASE / SET domain / methylation / chromatin / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / MAP kinase kinase kinase activity / cellular response to dexamethasone stimulus ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / MAP kinase kinase kinase activity / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / cellular response to mechanical stimulus / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / methylation / protein kinase activity / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 2/3, PB1 domain / Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / PB1 domain / PB1 domain ...Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 2/3, PB1 domain / Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Annexin V; domain 1 / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Helix non-globular / Beta Complex / Special / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Fu, W. / Liu, N. / Qiao, Q. / Wang, M. / Min, J. / Zhu, B. / Xu, R.M. / Yang, N.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
MOST2015CB856200 中国
National Natural Science Foundation of China31521002 中国
National Natural Science Foundation of China31430018 中国
National Natural Science Foundation of China31210103914 中国
Strategic priority Research ProgramXDB08010100 中国
National Key New Drug Creation and Manufacturing Program of China2014ZX09507002 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Substrate Preference of SMYD3, a SET Domain-containing Protein Lysine Methyltransferase
著者: Fu, W. / Liu, N. / Qiao, Q. / Wang, M. / Min, J. / Zhu, B. / Xu, R.M. / Yang, N.
履歴
登録2015年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
D: MAP3K2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3278
ポリマ－50,6272
非ポリマー7016
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.598, 104.181, 117.215
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49541.492 Da / 分子数: 1 / 変異: K13N, K140R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / プラスミド: pET28a-smt / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: Q9H7B4, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド MAP3K2 peptide


分子量: 1085.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y2U5*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 123分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.2 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 3.4M NaAC

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月12日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 18908 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 40.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.121 / Χ2: 0.928 / Net I/av σ(I): 15.755 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 113209
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.86.20.73218400.8030.320.80.985100
2.8-2.916.10.53718360.870.2360.5880.95699.9
2.91-3.046.10.38718670.9310.170.4230.928100
3.04-3.26.10.27418630.9620.120.30.906100
3.2-3.46.10.17118820.9840.0750.1870.868100
3.4-3.666.10.12218730.9910.0540.1340.881100
3.66-4.0360.08918830.9930.040.0970.886100
4.03-4.625.90.0819000.9950.0360.0881.17399.9
4.62-5.815.70.07519280.9940.0340.0821.10399.9
5.81-505.50.04120360.9970.0190.0450.59599.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCデータ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MEK

3mek


解像度: 2.7→47.66 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.55 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2251 938 5.14 %Random selection
Rwork0.1779 17323 --
obs0.1803 18261 96.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.53 Å2 / Biso mean: 36.4011 Å2 / Biso min: 17.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→47.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3504 0 37 117 3658
Biso mean--33.9 36.21 -
残基数----438
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7984886
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032532
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003633
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4381410
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.82920.34331120.25821924203677
2.8292-3.00640.29241250.22472506263199
3.0064-3.23850.26951530.208524962649100
3.2385-3.56430.23351430.17925542697100
3.5643-4.07980.20511350.15925522687100
4.0798-5.13920.18161410.143325822723100
5.1392-47.66790.20381290.17672709283899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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