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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5euw | |||||||||
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タイトル | Rat prestin STAS domain in complex with nitrate | |||||||||
![]() | Prestin,Prestin | |||||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / Anion-binding site / protein-anion complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() oxalate transport / lateral wall of outer hair cell / fructose transmembrane transport / response to salicylic acid / sulfate transmembrane transporter activity / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / oxalate transmembrane transporter activity / response to potassium ion / response to auditory stimulus ...oxalate transport / lateral wall of outer hair cell / fructose transmembrane transport / response to salicylic acid / sulfate transmembrane transporter activity / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / oxalate transmembrane transporter activity / response to potassium ion / response to auditory stimulus / monoatomic anion transmembrane transport / chloride:bicarbonate antiporter activity / response to salt / response to thyroid hormone / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / positive regulation of cell motility / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / spectrin binding / cochlea development / cytoskeletal motor activity / positive regulation of cell size / lateral plasma membrane / monoatomic ion transmembrane transport / chloride transmembrane transport / response to ischemia / regulation of membrane potential / sensory perception of sound / regulation of cell shape / basolateral plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Lolli, G. / Pasqualetto, E. / Costanzi, E. / Bonetto, G. / Battistutta, R. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The STAS domain of mammalian SLC26A5 prestin harbours an anion-binding site. 著者: Lolli, G. / Pasqualetto, E. / Costanzi, E. / Bonetto, G. / Battistutta, R. #1: ![]() タイトル: Structure of the Cytosolic Portion of the Motor Protein Prestin and Functional Role of the STAS Domain in SLC26/SulP Anion Transporters 著者: Pasqualetto, E. / Aiello, R. / Gesiot, L. / Bonetto, G. / Bellanda, M. / Battistutta, R. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 92.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 71 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 457 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 457.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 10.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 15766.707 Da / 分子数: 1 / 断片: STAS domain,STAS domain 変異: Residues 564-636 (variable loop) are deleted, GlySer are inserted between position 563 and 637,Residues 564-636 (variable loop) are deleted, GlySer are inserted between position 563 and 637 由来タイプ: 組換発現 詳細: Residues 564-636 (variable loop) are deleted, GlySer are inserted between position 563 and 637 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 101分子 ![](data/chem/img/NO3.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-NO3 / | ||||||
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#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-PG4 / | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.11 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1 M Mes pH 6.5, 1.8 M Ammonium Sulphate, 100 mM NaNO3, 5% (w/v) PEG400, 0.1% (w/v) octyl-beta-D-glucopyranoside |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月20日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.2 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.81→41.96 Å / Num. all: 89717 / Num. obs: 14062 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 15 |
反射 シェル | 解像度: 1.81→1.85 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 1.143 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 97.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3LLO 解像度: 1.81→41.959 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.9 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 122.62 Å2 / Biso mean: 39.0268 Å2 / Biso min: 15.96 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.81→41.959 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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