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- PDB-5etj: Crystal structure of purine nucleoside phosphorylase (E258D, L261... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5etj
タイトルCrystal structure of purine nucleoside phosphorylase (E258D, L261A) mutant from human complexed with DADMe-ImmG and phosphate
要素Purine nucleoside phosphorylase
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / phosphorylase / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process ...nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process / IMP catabolic process / Ribavirin ADME / guanosine phosphorylase activity / nucleoside binding / Purine salvage / Purine catabolism / allantoin metabolic process / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine ribonucleoside salvage / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / nucleobase-containing compound metabolic process / phosphate ion binding / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase I, inosine/guanosine-specific / Purine phosphorylase, family 2, conserved site / Purine and other phosphorylases family 2 signature. / Purine nucleoside phosphorylase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IM5 / PHOSPHATE ION / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Cameron, S.A. / Suarez, J. / Schramm, V.L. / Almo, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM068036 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2016
タイトル: Modulating Enzyme Catalysis through Mutations Designed to Alter Rapid Protein Dynamics.
著者: Zoi, I. / Suarez, J. / Antoniou, D. / Cameron, S.A. / Schramm, V.L. / Schwartz, S.D.
履歴
登録2015年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase
B: Purine nucleoside phosphorylase
C: Purine nucleoside phosphorylase
D: Purine nucleoside phosphorylase
E: Purine nucleoside phosphorylase
F: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,36824
ポリマ－216,5526
非ポリマー2,81518
水6,341352
1
A: Purine nucleoside phosphorylase
B: Purine nucleoside phosphorylase
C: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,68412
ポリマ－108,2763
非ポリマー1,4089
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9880 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area29830 Å2
手法PISA
2
D: Purine nucleoside phosphorylase
E: Purine nucleoside phosphorylase
F: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,68412
ポリマ－108,2763
非ポリマー1,4089
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9980 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area30240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)268.808, 58.845, 173.155
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.920, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Purine nucleoside phosphorylase / PNP / Inosine phosphorylase / Inosine-guanosine phosphorylase


分子量: 36092.062 Da / 分子数: 6 / 変異: E258D, L261A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNP, NP / プラスミド: pCR-T7/NT-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P00491, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-IM5 / 2-amino-7-{[(3R,4R)-3-hydroxy-4-(hydroxymethyl)pyrrolidin-1-yl]methyl}-3,5-dihydro-4H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-4-one / DADMe-ImmG / 2-アミノ-7-[3α-ヒドロキシ-4β-(ヒドロキシメチル)ピロリジン-1-イルメチル]-5H-ピロロ[3,2-d](以下略)


分子量: 279.295 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N5O3
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.77 % / 解説: block
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein (10 mg/mL); Reservoir (0.2 M lithium sulfate, 0.1 M TRIS-HCl, pH 8.5 and 20% (w/v) PEG 4000)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月4日
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 112272 / Num. obs: 105996 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.47 % / Biso Wilson estimate: 46 Å2 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.43 Å / 冗長度: 7.51 % / Rmerge(I) obs: 0.777 / Mean I/σ(I) obs: 2.82 / % possible all: 96.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP11.3.02位相決定
REFMAC5.8.0123精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3PHB

3phb


解像度: 2.3→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 5.949 / SU ML: 0.139 / SU R Cruickshank DPI: 0.2189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.179 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.1788 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2109 5579 5 %RANDOM
Rwork0.1781 ---
obs0.1797 105996 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 118.12 Å2 / Biso mean: 43.583 Å2 / Biso min: 20.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.45 Å2-0 Å2-0.57 Å2
2--2.4 Å2-0 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13365 0 180 352 13897
Biso mean--39.28 38.7 -
残基数----1727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01913857
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0212999
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5271.96718799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96329810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.47751721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.90223.546626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.078152213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2451597
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.22043
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02115764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5184.1756902
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5184.1746901
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8876.258617
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 406 -
Rwork0.275 7727 -
all-8133 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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