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- PDB-5es3: Co-crystal structure of LDH liganded with oxamate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5es3
タイトルCo-crystal structure of LDH liganded with oxamate
要素L-lactate dehydrogenase A chain
キーワードOXIDOREDUCTASE / Lactate dehydrogenase / allostery
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate dehydrogenase activity / Pyruvate metabolism / Regulation of pyruvate metabolism / sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / NAD metabolic process / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity ...lactate dehydrogenase activity / Pyruvate metabolism / Regulation of pyruvate metabolism / sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / NAD metabolic process / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / pyruvate metabolic process / response to glucose / skeletal muscle tissue development / response to cAMP / response to nutrient / liver development / response to hydrogen peroxide / kinase binding / response to organic cyclic compound / response to estrogen / NAD binding / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXAMIC ACID / L-lactate dehydrogenase A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Nowicki, M.W. / Wear, M.A. / McNae, I.W. / Blackburn, E.A.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: A Streamlined, Automated Protocol for the Production of Milligram Quantities of Untagged Recombinant Rat Lactate Dehydrogenase A Using AKTAxpressTM.
著者: Nowicki, M.W. / Blackburn, E.A. / McNae, I.W. / Wear, M.A.
履歴
登録2015年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lactate dehydrogenase A chain
C: L-lactate dehydrogenase A chain
E: L-lactate dehydrogenase A chain
F: L-lactate dehydrogenase A chain
D: L-lactate dehydrogenase A chain
H: L-lactate dehydrogenase A chain
B: L-lactate dehydrogenase A chain
G: L-lactate dehydrogenase A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,61816
ポリマ－290,9068
非ポリマー7128
水23,7981321
1
A: L-lactate dehydrogenase A chain
C: L-lactate dehydrogenase A chain
D: L-lactate dehydrogenase A chain
B: L-lactate dehydrogenase A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,8098
ポリマ－145,4534
非ポリマー3564
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21500 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area45900 Å2
手法PISA
2
E: L-lactate dehydrogenase A chain
F: L-lactate dehydrogenase A chain
H: L-lactate dehydrogenase A chain
G: L-lactate dehydrogenase A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,8098
ポリマ－145,4534
非ポリマー3564
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21280 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area46320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.080, 146.630, 284.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
L-lactate dehydrogenase A chain / LDH-A / LDH muscle subunit / LDH-M


分子量: 36363.238 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ldha, Ldh-1, Ldh1 / プラスミド: pDEST-14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04642, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-OXM / OXAMIC ACID / オキサミド酸


分子量: 89.050 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.25 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris/Bicine pH 8.5, 20 % ethylene glycol, 10 % PEG 8000, 0.02 M of each of sodium formate, ammonium acetate, tri-sodium citrate, sodium/potassium tartrate and sodium oxamate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→80.642 Å / Num. obs: 158462 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 11.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
xia2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4AJE

4aje


解像度: 2.29→80.642 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2028 7940 5.01 %
Rwork0.17 150413 -
obs0.1716 158353 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 109.79 Å2 / Biso mean: 32.7418 Å2 / Biso min: 13.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.29→80.642 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20267 0 64 1321 21652
Biso mean--50.26 35.47 -
残基数----2625
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00720651
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84527959
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0543291
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053529
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9087685
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.29-2.3160.28072530.223549745227100
2.316-2.34330.26612660.22144860512698
2.3433-2.37190.27732540.21824881513599
2.3719-2.40190.25532740.212150075281100
2.4019-2.43350.27622710.210449195190100
2.4335-2.46680.25522770.204949605237100
2.4668-2.50210.24872610.197649905251100
2.5021-2.53940.22652670.194349945261100
2.5394-2.57910.23982440.195949535197100
2.5791-2.62140.25382820.199650165298100
2.6214-2.66660.25022650.249565221100
2.6666-2.71510.21932660.185850575323100
2.7151-2.76730.2312850.183849295214100
2.7673-2.82380.20852470.184650245271100
2.8238-2.88520.24652910.184949615252100
2.8852-2.95230.22752210.18749905211100
2.9523-3.02620.22042560.189650435299100
3.0262-3.1080.22452560.18550235279100
3.108-3.19940.22732560.184950245280100
3.1994-3.30270.20272520.17750085260100
3.3027-3.42080.21432880.17724885517397
3.4208-3.55770.1882710.167550105281100
3.5577-3.71960.20462610.168950485309100
3.7196-3.91570.18052620.155550575319100
3.9157-4.16110.17922760.14950625338100
4.1611-4.48230.15242540.130150955349100
4.4823-4.93330.14232820.127650865368100
4.9333-5.6470.17082620.152551485410100
5.647-7.1140.18952680.16015042531098
7.114-80.69150.16092720.142654115683100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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