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万見
- PDB-5ekn: Crystal structure of MAPK13 complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ekn
タイトルCrystal structure of MAPK13 complex with inhibitor
要素Mitogen-activated protein kinase 13
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / KINASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to anisomycin / cellular response to sorbitol / cellular response to sodium arsenite / response to osmotic stress / cellular response to interleukin-1 / MAP kinase activity / mitogen-activated protein kinase / stress-activated MAPK cascade / p38MAPK events / NOD1/2 Signaling Pathway ...cellular response to anisomycin / cellular response to sorbitol / cellular response to sodium arsenite / response to osmotic stress / cellular response to interleukin-1 / MAP kinase activity / mitogen-activated protein kinase / stress-activated MAPK cascade / p38MAPK events / NOD1/2 Signaling Pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of inflammatory response / cellular response to UV / peptidyl-serine phosphorylation / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein kinase 13 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain ...Mitogen-activated protein kinase 13 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N58 / Mitogen-activated protein kinase 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.594 Å
データ登録者Brett, T.J. / Miller, C.A. / Yurtsever, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01-HL119813 米国
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2016
タイトル: First comprehensive structural and biophysical analysis of MAPK13 inhibitors targeting DFG-in and DFG-out binding modes.
著者: Yurtsever, Z. / Patel, D.A. / Kober, D.L. / Su, A. / Miller, C.A. / Romero, A.G. / Holtzman, M.J. / Brett, T.J.
履歴
登録2015年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0152
ポリマ－42,6341
非ポリマー3811
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.047, 70.206, 92.908
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer according to size exclusion chromatography

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 13 / MAPK 13 / Mitogen-activated protein kinase p38 delta / MAP kinase p38 delta / Stress-activated ...MAPK 13 / Mitogen-activated protein kinase p38 delta / MAP kinase p38 delta / Stress-activated protein kinase 4


分子量: 42633.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK13, PRKM13, SAPK4 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: O15264, mitogen-activated protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-N58 / 1-(3-tert-butyl-1-methyl-1H-pyrazol-5-yl)-3-[4-(pyridin-4-ylsulfanyl)phenyl]urea / 1-[4-(4-ピリジニルチオ)フェニル]-3-(1-メチル-3-tert-ブチル-1H-ピラゾ-ル-5-イル)尿素


分子量: 381.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N5OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 50 MM AMMONIUM TARTRATE, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月25日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.594→50 Å / Num. all: 11733 / Num. obs: 11733 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 44.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 2.59→2.69 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.508 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YNO

4yno


解像度: 2.594→38.741 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2731 532 4.76 %Random selection
Rwork0.218 ---
obs0.2204 11172 86.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.594→38.741 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2737 0 27 23 2787
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032832
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6673828
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1691713
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041413
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004485
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5936-2.85450.28431550.25372954X-RAY DIFFRACTION99
2.8545-3.26740.31641550.25773006X-RAY DIFFRACTION100
3.2674-4.11580.3603670.26051491X-RAY DIFFRACTION49
4.1158-38.74530.23061550.18573189X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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