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- PDB-5ein: Crystal structure of C148A mutant of LysY from Thermus thermophil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ein
タイトルCrystal structure of C148A mutant of LysY from Thermus thermophilus in complex with NADP+ and LysW-gamma-aminoadipic acid
要素
  • Alpha-aminoadipate carrier protein LysW
  • N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE/BIOSYNTHETIC PROTEIN / amino group-carrier-protein / lysine biosynthesis / GAPDH family / OXIDOREDUCTASE-BIOSYNTHETIC PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[amino-group carrier protein]-6-phospho-L-2-aminoadipate reductase / N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase activity / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / L-arginine biosynthetic process / NADP+ binding / NAD binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
[LysW]-L-2-aminoadipate/[LysW]-L-glutamate phosphate reductase / Rubrerythrin, domain 2 - #160 / Lysine biosynthesis protein LysW / Alpha-aminoadipate carrier protein LysW-like, globular domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / : / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain ...[LysW]-L-2-aminoadipate/[LysW]-L-glutamate phosphate reductase / Rubrerythrin, domain 2 - #160 / Lysine biosynthesis protein LysW / Alpha-aminoadipate carrier protein LysW-like, globular domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / : / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / TFIIB zinc-binding / Rubrerythrin, domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Single Sheet / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / [LysW]-L-2-aminoadipate 6-phosphate reductase / Alpha-aminoadipate carrier protein LysW
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Shimizu, T. / Tomita, T. / Nishiyama, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of the LysYLysW Complex from Thermus thermophilus.
著者: Shimizu, T. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
履歴
登録2015年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02023年4月5日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / chem_comp / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_special_symmetry / refine / refine_hist / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_shell.d_res_low / _reflns.d_resolution_low / _reflns_shell.percent_possible_all / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.12023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase
B: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase
C: Alpha-aminoadipate carrier protein LysW
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,71029
ポリマ－82,0993
非ポリマー2,61126
水9,962553
1
A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase
B: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase
C: Alpha-aminoadipate carrier protein LysW
ヘテロ分子

A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase
B: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase
C: Alpha-aminoadipate carrier protein LysW
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,41958
ポリマ－164,1986
非ポリマー5,22252
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)83.540, 83.540, 167.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-706-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate/N-acetyl-gamma-aminoadipyl-phosphate reductase / AGPR / N-acetyl-glutamate semialdehyde/N-acetyl-aminoadipate semialdehyde dehydrogenase / NAGSA dehydrogenase


分子量: 38070.590 Da / 分子数: 2 / 変異: C148A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (バクテリア)
株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 遺伝子: argC2, argC, lysY, TT_C1542 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): CodonPlus RIL
参照: UniProt: O50146, 酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる, N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
#2: タンパク質 Alpha-aminoadipate carrier protein LysW


分子量: 5957.581 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: orfF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): CodonPlus RIL / 参照: UniProt: Q9ZND7

-
非ポリマー , 4種, 579分子

#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物...
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 553 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, magnesium formate, NADP+, HEPES-NaOH

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月8日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 75384 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.5 % / Net I/σ(I): 38.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.441 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EIO

5eio


解像度: 1.7→44.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.213 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 3761 5 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.173 70757 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→44.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5779 0 166 553 6498
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0196104
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025781
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.49328288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.802313287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.175741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.74222.462264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.4515936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3521554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2901
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216852
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021420
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6912.7852964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6912.7862965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6654.1743702
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6654.1743703
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.973.0883140
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9513.0623092
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.1044.5064586
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.39223.3267038
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.39223.337039
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 280 -
Rwork0.231 5219 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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