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万見
- PDB-5egb: Human PRDM9 allele-A ZnF Domain with Associated Recombination Hot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5egb
タイトルHuman PRDM9 allele-A ZnF Domain with Associated Recombination Hotspot DNA Sequence II
要素
  • DNA (5'-D(*AP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*CP*T)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*AP*GP*GP*CP*CP*TP*CP*CP*CP*TP*AP*GP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*G)-3')
  • Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / protein-DNA complex / zinc finger protein / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / positive regulation of fertilization / male gamete generation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / meiotic gene conversion / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity ...recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / positive regulation of fertilization / male gamete generation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / meiotic gene conversion / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H3K9 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / female gamete generation / histone H3K36 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / homologous chromosome pairing at meiosis / double-strand break repair involved in meiotic recombination / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / chromosome / regulation of gene expression / methylation / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box ...PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box / Krueppel-associated box / KRAB domain superfamily / Zinc finger, C2H2 type / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.977 Å
データ登録者Patel, A. / Horton, J.R. / Wilson, G.G. / Zhang, X. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-22 米国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for human PRDM9 action at recombination hot spots.
著者: Patel, A. / Horton, J.R. / Wilson, G.G. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2015年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*AP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*CP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*TP*AP*GP*GP*CP*CP*TP*CP*CP*CP*TP*AP*GP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*G)-3')
A: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1337
ポリマ－29,8723
非ポリマー2624
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6150 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area12240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.575, 79.221, 68.415
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*CP*T)-3')


分子量: 6489.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*AP*GP*GP*CP*CP*TP*CP*CP*CP*TP*AP*GP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*G)-3')


分子量: 6400.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9 / PR domain zinc finger protein 9 / PR domain-containing protein 9


分子量: 16982.342 Da / 分子数: 1 / Fragment: ZnF8-12 (UNP residues 717-858) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRDM9, PFM6 / Variant: Allele-A / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Codon-plus RIL / 参照: UniProt: Q9NQV7, histone-lysine N-methyltransferase
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.61 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.055M Bis-Tris propane, 0.045M Citric Acid, 30% PEG3350
PH範囲: 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→29.64 Å / Num. obs: 22386 / % possible obs: 86.1 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.97→2.04 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.712 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 37.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Zn SAD determined structure

解像度: 1.977→29.639 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2196 1115 5.01 %Random
Rwork0.1925 ---
obs0.1939 22258 86.46 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.977→29.639 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数917 855 4 167 1943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091917
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0922756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.427793
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9773-2.06720.3093700.27571333X-RAY DIFFRACTION44
2.0672-2.17620.25761040.23011965X-RAY DIFFRACTION64
2.1762-2.31250.27071450.22562742X-RAY DIFFRACTION90
2.3125-2.4910.22151570.22112997X-RAY DIFFRACTION98
2.491-2.74150.30851580.25152991X-RAY DIFFRACTION99
2.7415-3.13780.31871580.25642985X-RAY DIFFRACTION98
3.1378-3.95180.19491590.16953027X-RAY DIFFRACTION99
3.9518-29.64230.15581640.14223103X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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