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- PDB-5efs: The crystal structure of human kynurenine aminotransferase II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5efs
タイトルThe crystal structure of human kynurenine aminotransferase II
要素Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / Kynurenine Aminotransferase II
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine ...glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Lysine catabolism / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / Tryptophan catabolism / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82503 Å
データ登録者Nematollahi, A. / Sun, G. / Kwan, A. / Harrop, S.J. / Hanrahan, J.R. / Nadvi, N.A. / Church, W.B.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The crystal structure of human kynurenine aminotransferase II
著者: Nematollahi, A. / Sun, G. / Kwan, A. / Jeffries, C.M. / Harrop, S.J. / Hanrahan, J.R. / Nadvi, N.A. / Church, W.B.
履歴
登録2015年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4001
ポリマ－47,4001
非ポリマー00
水8,395466
1
A: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial

A: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,8012
ポリマ－94,8012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8210 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area30950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.455, 102.455, 86.236
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

HOH

21A-730-

HOH

31A-783-

HOH

41A-856-

HOH

51A-954-

HOH

61A-958-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial / KAT/AadAT / 2-aminoadipate aminotransferase / 2-aminoadipate transaminase / Alpha-aminoadipate ...KAT/AadAT / 2-aminoadipate aminotransferase / 2-aminoadipate transaminase / Alpha-aminoadipate aminotransferase / AadAT / Kynurenine aminotransferase II / Kynurenine--oxoglutarate aminotransferase II / Kynurenine--oxoglutarate transaminase 2 / Kynurenine--oxoglutarate transaminase II


分子量: 47400.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AADAT, KAT2 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N5Z0, 2-aminoadipate transaminase, kynurenine-oxoglutarate transaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 466 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 200 mM NaCl, 0.1M NaCitrate pH 5.6, 24% PEG4K / PH範囲: 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.825→45.82 Å / Num. obs: 40804 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 17.44 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 17 / Num. measured all: 585446
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.825-1.87140.8052.73347823840.880.2296.9
8.98-45.8211.70.02254.8501542710.00699.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
Aimless0.3.11データスケーリング
PHENIX(1.10_2155: 2015)モデル構築
PHASERPhaser Module: 2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.82503→40.462 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1923 1942 4.9 %
Rwork0.1693 37704 -
obs0.1704 39646 95.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 188.72 Å2 / Biso mean: 30.2793 Å2 / Biso min: 2.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.82503→40.462 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3333 0 0 466 3799
Biso mean---33.46 -
残基数----425
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043415
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7094636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046515
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004600
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.6672079
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8253-1.87090.22661040.21111992209672
1.8709-1.92150.21621290.20232553268293
1.9215-1.97810.22421330.18672622275595
1.9781-2.04190.18451350.17332632276795
2.0419-2.11490.19281410.17092672281397
2.1149-2.19960.17511420.16832699284197
2.1996-2.29970.23031400.16292720286098
2.2997-2.42090.1631400.16042740288098
2.4209-2.57250.16841430.16462769291299
2.5725-2.77110.20911430.17492771291499
2.7711-3.04990.19951450.169728002945100
3.0499-3.4910.20681470.164728352982100
3.491-4.39750.16171480.153728673015100
4.3975-40.47240.20071520.174930323184100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.7643 Å / Origin y: 26.9686 Å / Origin z: 29.4014 Å
111213212223313233
T0.0252 Å2-0.0001 Å20.0125 Å2-0.0001 Å2-0.0077 Å2--0.0188 Å2
L0.3625 °20.0345 °20.01 °2-0.4967 °2-0.261 °2--0.3287 °2
S-0.0412 Å °0.0009 Å °-0.019 Å °-0.1097 Å °0.0044 Å °-0.0147 Å °0.006 Å °-0.0318 Å °-0.0089 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 425
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 466

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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