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- PDB-5ef5: Crystal structure of Chaetomium thermophilum Raptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ef5
タイトルCrystal structure of Chaetomium thermophilum Raptor
要素Raptor from Chaetomium thermophilum
キーワードSIGNALING PROTEIN / mTORC1 / Target of Rapamycin / Raptor / Rptor
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Imseng, S. / Sauer, E. / Aylett, C.H.S. / Boehringer, D. / Hall, M.N. / Ban, N. / Maier, T.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Architecture of human mTOR complex 1.
著者: Christopher H S Aylett / Evelyn Sauer / Stefan Imseng / Daniel Boehringer / Michael N Hall / Nenad Ban / Timm Maier /
要旨: Target of rapamycin (TOR), a conserved protein kinase and central controller of cell growth, functions in two structurally and functionally distinct complexes: TORC1 and TORC2. Dysregulation of ...Target of rapamycin (TOR), a conserved protein kinase and central controller of cell growth, functions in two structurally and functionally distinct complexes: TORC1 and TORC2. Dysregulation of mammalian TOR (mTOR) signaling is implicated in pathologies that include diabetes, cancer, and neurodegeneration. We resolved the architecture of human mTORC1 (mTOR with subunits Raptor and mLST8) bound to FK506 binding protein (FKBP)-rapamycin, by combining cryo-electron microscopy at 5.9 angstrom resolution with crystallographic studies of Chaetomium thermophilum Raptor at 4.3 angstrom resolution. The structure explains how FKBP-rapamycin and architectural elements of mTORC1 limit access to the recessed active site. Consistent with a role in substrate recognition and delivery, the conserved amino-terminal domain of Raptor is juxtaposed to the kinase active site.
履歴
登録2015年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32019年10月2日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_conn
改定 1.42024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Raptor from Chaetomium thermophilum
A: Raptor from Chaetomium thermophilum


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,1802
ポリマ－175,1802
非ポリマー00
水00
1
E: Raptor from Chaetomium thermophilum


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5901
ポリマ－87,5901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Raptor from Chaetomium thermophilum


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5901
ポリマ－87,5901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.830, 183.830, 272.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Raptor from Chaetomium thermophilum


分子量: 87589.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 遺伝子: Raptor / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
構成要素の詳細Due to the the low resolution of the diffraction data, author could not identify the correct ...Due to the the low resolution of the diffraction data, author could not identify the correct numbering/type of the residues. The residue numbering is arbitrary. The one-letter sequence for the protein corresponds to the UniProt accession G0S1S2 (http://www.uniprot.org/uniprot/G0S1S2.fasta)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.31 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 3-dimensional Crystals of 0.15 mm - 0.25 mm in size grew within 5-7 days
PH範囲: 5.2-5.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00003, 0.99188
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.000031
20.991881
反射解像度: 4.3→50 Å / Num. obs: 32407 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 4.3→4.37 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 1.271 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1992精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXCD位相決定
PHASER位相決定
Oモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 4.3→48.984 Å / SU ML: 0.92 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 43.32 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3905 1595 4.92 %Random selection
Rwork0.371 ---
obs0.3719 32390 99.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.3→48.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10164 0 0 0 10164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00410140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01914157
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.7232009
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0332033
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.3001-4.43880.41751190.41152773X-RAY DIFFRACTION100
4.4388-4.59730.4081560.39242742X-RAY DIFFRACTION100
4.5973-4.78120.41181370.3962756X-RAY DIFFRACTION100
4.7812-4.99860.46131440.40672756X-RAY DIFFRACTION100
4.9986-5.26190.40421540.41712773X-RAY DIFFRACTION100
5.2619-5.59110.47411290.42472792X-RAY DIFFRACTION100
5.5911-6.02210.40211460.42372772X-RAY DIFFRACTION100
6.0221-6.62680.4191330.41862815X-RAY DIFFRACTION100
6.6268-7.58270.37781560.37462818X-RAY DIFFRACTION100
7.5827-9.54180.31381590.28162823X-RAY DIFFRACTION99
9.5418-48.98730.35711620.30722975X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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