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- PDB-5ed3: crystal structure of human Hint1 complexing with AP5A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ed3
タイトルcrystal structure of human Hint1 complexing with AP5A
要素Histidine triad nucleotide-binding protein 1
キーワードHYDROLASE / nucleotide binding / regulation of transcription / signal transduction
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity ...purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / cytoskeleton / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Adenosine 5'-monophosphoramidase HINT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.309 Å
データ登録者Wang, J. / Fang, P. / Guo, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100136 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM106134 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Second messenger Ap4A polymerizes target protein HINT1 to transduce signals in Fc epsilon RI-activated mast cells.
著者: Yu, J. / Liu, Z. / Liang, Y. / Luo, F. / Zhang, J. / Tian, C. / Motzik, A. / Zheng, M. / Kang, J. / Zhong, G. / Liu, C. / Fang, P. / Guo, M. / Razin, E. / Wang, J.
履歴
登録2015年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
B: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6344
ポリマ－28,0482
非ポリマー5862
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.454, 46.306, 64.102
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.920, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-202-

EPE

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要素

#1: タンパク質 Histidine triad nucleotide-binding protein 1 / Adenosine 5'-monophosphoramidase / Protein kinase C inhibitor 1 / Protein kinase C-interacting ...Adenosine 5'-monophosphoramidase / Protein kinase C inhibitor 1 / Protein kinase C-interacting protein 1 / PKCI-1


分子量: 14024.165 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HINT1, HINT, PKCI1, PRKCNH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49773, 加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG3350, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.309→25 Å / Num. obs: 55250 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 14.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 0.952 / Net I/av σ(I): 34.675 / Net I/σ(I): 13.8 / Num. measured all: 402430
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.31-1.365.80.27754280.76398.9
1.36-1.417.10.25654900.816100
1.41-1.487.40.20355190.848100
1.48-1.557.40.14654690.901100
1.55-1.657.50.11555420.968100
1.65-1.787.50.09654951.193100
1.78-1.967.50.06755431.148100
1.96-2.247.60.05255271.156100
2.24-2.827.60.04355851.05100
2.82-257.50.0356520.61499.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EQE

4eqe


解像度: 1.309→24.401 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1553 2609 5.08 %
Rwork0.1463 48751 -
obs0.1468 51360 92.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 63.2 Å2 / Biso mean: 19.6974 Å2 / Biso min: 9.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.309→24.401 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1764 0 35 280 2079
Biso mean--18.33 34.24 -
残基数----228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081853
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2722507
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086267
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005323
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.134694
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.309-1.33250.1753850.15331574165957
1.3325-1.35810.1698950.1621845194068
1.3581-1.38580.22851280.16852044217275
1.3858-1.4160.20261110.16922243235482
1.416-1.44890.20611160.16252448256488
1.4489-1.48510.16141270.16362612273995
1.4851-1.52530.17241630.15592708287199
1.5253-1.57020.19181400.151327622902100
1.5702-1.62080.18011670.141827342901100
1.6208-1.67870.14951650.144227412906100
1.6787-1.74590.15481450.147527592904100
1.7459-1.82540.16541440.143327652909100
1.8254-1.92160.15011320.14327712903100
1.9216-2.04190.1371490.138727642913100
2.0419-2.19950.1641550.14627692924100
2.1995-2.42060.14741380.147327762914100
2.4206-2.77050.1731380.156427952933100
2.7705-3.48890.14291560.142928002956100
3.4889-24.40550.14321550.140128412996100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.8569 Å / Origin y: 1.0329 Å / Origin z: 16.2614 Å
111213212223313233
T0.0945 Å20.0001 Å20.0038 Å2-0.1251 Å2-0.0034 Å2--0.133 Å2
L0.1287 °20.0142 °2-0.0188 °2-0.6644 °2-0.0633 °2--1.3464 °2
S0.0037 Å °0.0145 Å °-0.0167 Å °0.0132 Å °-0.0107 Å °0.0278 Å °0.0522 Å °-0.0361 Å °0.006 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA14 - 126
2X-RAY DIFFRACTION1allB12 - 126
3X-RAY DIFFRACTION1allC1
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 282
5X-RAY DIFFRACTION1allD1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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