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- PDB-5e9u: Crystal structure of GtfA/B complex bound to UDP and GlcNAc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e9u
タイトルCrystal structure of GtfA/B complex bound to UDP and GlcNAc
要素
  • Glycosyltransferase Gtf1
  • Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
キーワードTRANSFERASE/CHAPERONE / Glycosyltransferase / Accessory protein translocation / Complex / TRANSFERASE-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein O-linked glycosylation via serine / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / glycosyltransferase activity / regulation of protein stability / nucleotide binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase-stabilising protein GtfB / Glycosyltransferase GtfA / : / GtfA extended beta-sheet domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase stabilizing protein GtfB / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase GtfA subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus gordonii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.84 Å
データ登録者Chen, Y. / Rapoport, T.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM052586 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Mechanism of a cytosolic O-glycosyltransferase essential for the synthesis of a bacterial adhesion protein.
著者: Chen, Y. / Seepersaud, R. / Bensing, B.A. / Sullam, P.M. / Rapoport, T.A.
履歴
登録2015年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase Gtf1
B: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
C: Glycosyltransferase Gtf1
D: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
E: Glycosyltransferase Gtf1
F: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
G: Glycosyltransferase Gtf1
H: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)441,26016
ポリマ－439,9128
非ポリマー1,3488
水00
1
A: Glycosyltransferase Gtf1
B: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
C: Glycosyltransferase Gtf1
D: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,6308
ポリマ－219,9564
非ポリマー6744
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12810 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area85300 Å2
手法PISA
2
E: Glycosyltransferase Gtf1
F: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
G: Glycosyltransferase Gtf1
H: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,6308
ポリマ－219,9564
非ポリマー6744
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12940 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area85330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.975, 196.005, 215.673
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Glycosyltransferase Gtf1 / Glycosyltransferase GtfA


分子量: 58399.207 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus gordonii (バクテリア)
株: M99 / 遺伝子: gtf1, gtfA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9AET5, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: タンパク質
Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2 / Glycosyltransferase chaperone GtfB / orf4


分子量: 51578.770 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus gordonii (バクテリア)
株: M99 / 遺伝子: gtf2, gtfB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q79T00
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.63 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, magnesium chloride, Tris, glycyl-glycyl-glycine
PH範囲: 7.5 - 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.84→148.98 Å / Num. obs: 60983 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 111.56 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.385 / Rpim(I) all: 0.166 / Net I/σ(I): 5.28 / Num. measured all: 448209
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obs
3.84-4.057.56627987910.5810.87699.9
12.14-148.986.41352921080.9960.03299.50.07523.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5E9T

5e9t


解像度: 3.84→94.481 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3368 3821 3.3 %Random selection
Rwork0.2689 112079 --
obs0.2711 60748 99.54 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 309.3 Å2 / Biso mean: 115.4901 Å2 / Biso min: 31.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.84→94.481 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30864 0 84 0 30948
Biso mean--125.23 --
残基数----3793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00531634
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90142899
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0544662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.918841
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.84-3.88860.40491380.36244088422699
3.8886-3.93980.38451410.36464131427299
3.9398-3.99380.33511450.35594167431299
3.9938-4.05080.40491410.35374112425399
4.0508-4.11130.37641410.331141444285100
4.1113-4.17550.44471410.341241964337100
4.1755-4.2440.42271420.342641754317100
4.244-4.31720.37881380.319341354273100
4.3172-4.39570.3871460.304641744320100
4.3957-4.48020.3431410.286741774318100
4.4802-4.57170.31841430.278741124255100
4.5717-4.67110.33431420.276942124354100
4.6711-4.77970.31151430.261841304273100
4.7797-4.89920.36381430.271941204263100
4.8992-5.03170.27541430.270842204363100
5.0317-5.17980.3091420.28341404282100
5.1798-5.34690.37651360.288241564292100
5.3469-5.5380.35871430.284641444287100
5.538-5.75970.38271390.287941694308100
5.7597-6.02180.38111440.28141674311100
6.0218-6.33920.32941410.276741654306100
6.3392-6.73630.35491440.270541724316100
6.7363-7.25620.3291390.264641674306100
7.2562-7.98610.29961390.23941624301100
7.9861-9.14090.33051460.214641564302100
9.1409-11.51340.23651450.17634123426899
11.5134-94.50980.30281350.20314065420097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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