[日本語] English
万見
- PDB-5e9t: Crystal structure of GtfA/B complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e9t
タイトルCrystal structure of GtfA/B complex
要素
  • Glycosyltransferase Gtf1
  • Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
キーワードTRANSFERASE/CHAPERONE / Glycosyltransferase / Accessory protein translocation / Complex / TRANSFERASE-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein O-linked glycosylation via serine / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / glycosyltransferase activity / protein glycosylation / regulation of protein stability / nucleotide binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase-stabilising protein GtfB / Glycosyltransferase GtfA / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase stabilizing protein GtfB / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase GtfA subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus gordonii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Chen, Y. / Rapoport, T.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM052586 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Mechanism of a cytosolic O-glycosyltransferase essential for the synthesis of a bacterial adhesion protein.
著者: Chen, Y. / Seepersaud, R. / Bensing, B.A. / Sullam, P.M. / Rapoport, T.A.
履歴
登録2015年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年10月21日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase Gtf1
B: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
C: Glycosyltransferase Gtf1
D: Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,1196
ポリマ－220,0704
非ポリマー492
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10400 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area80600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.930, 196.410, 220.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 Glycosyltransferase Gtf1 / Glycosyltransferase GtfA


分子量: 58399.207 Da / 分子数: 2 / 変異: S124F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus gordonii (バクテリア)
株: M99 / 遺伝子: gtf1, gtfA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9AET5, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: タンパク質 Glycosyltransferase-stabilizing protein Gtf2 / Glycosyltransferase chaperone GtfB / orf4


分子量: 51635.824 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus gordonii (バクテリア)
株: M99 / 遺伝子: gtf2, gtfB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q79T00
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.99 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG4000, magnesium chloride, Tris / PH範囲: 7.5 - 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→122.123 Å / Num. obs: 73613 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 58.9 % / Biso Wilson estimate: 35.41 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.239 / Rrim(I) all: 0.312 / Χ2: 1.029 / Net I/σ(I): 23.13 / Num. measured all: 5781655
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. measured obsNum. possibleNum. unique obs% possible allRmerge F obsMean I/σ(I) obsRmerge(I) obsRrim(I) all
2.92-360.9984058208752699.9
2.6-2.672016998012799399.80.0580.2
2.67-2.753374747789778399.90.2110.59
2.75-2.834061207594758999.90.420.93
2.83-2.934366887336732699.90.661.417.777.835
2.93-3.034327167111710399.90.8012.015.2815.325
3.03-3.14417074685968581000.9053.043.3133.341
3.14-3.27401320660266011000.9524.652.1482.166
3.27-3.42384868634363431000.9837.141.3861.397
3.42-3.59366002605560531000.99310.870.8470.854
3.59-3.78350451580458031000.99715.730.5490.554
3.78-4.01329193548754861000.99820.990.3620.365
4.01-4.29306794514451441000.99928.340.2290.231
4.29-4.63283788481748171000.99937.990.1470.148
4.63-5.07257774443544341000.99943.40.120.121
5.07-5.67231834402640261000.99942.380.1260.127
5.67-6.55199425357435741000.99945.890.1140.115
6.55-8.02160284304430441000.99954.820.0860.087
8.02-11.3411927223972396100175.290.060.061
11.34-122.1604741385136398.40.99977.620.0550.056

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: 4PQG

4pqg


解像度: 2.92→122.123 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 3569 4.85 %
Rwork0.217 70024 -
obs0.2199 73593 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 433.16 Å2 / Biso mean: 68.2429 Å2 / Biso min: 4.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.92→122.123 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15438 0 2 34 15474
Biso mean--17.61 33.14 -
残基数----1898
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34621396
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0692322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072804
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8859404
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.92-2.960.35951380.312127512889100
2.96-3.00230.35181420.319628012943100
3.0023-3.04710.38511610.318427412902100
3.0471-3.09480.35331440.298727852929100
3.0948-3.14550.37591320.298427812913100
3.1455-3.19970.36961270.282927642891100
3.1997-3.25790.28141160.268128272943100
3.2579-3.32060.30911700.255727392909100
3.3206-3.38840.33441420.242627962938100
3.3884-3.46210.26681520.224527542906100
3.4621-3.54260.25931280.212628012929100
3.5426-3.63120.29161460.217228072953100
3.6312-3.72940.28541430.207927662909100
3.7294-3.83910.28881450.202327662911100
3.8391-3.96310.2491580.19527832941100
3.9631-4.10470.2551540.192427932947100
4.1047-4.26910.22571420.177327992941100
4.2691-4.46340.23021380.168728062944100
4.4634-4.69870.20461190.157428262945100
4.6987-4.99310.24791620.160427792941100
4.9931-5.37860.24351240.181728622986100
5.3786-5.91990.26841490.19528202969100
5.9199-6.77640.2791400.203728522992100
6.7764-8.53730.25071470.206328683015100
8.5373-122.23030.22591500.21882957310799

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る