+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5e9t | |||||||||
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Title | Crystal structure of GtfA/B complex | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/CHAPERONE / Glycosyltransferase / Accessory protein translocation / Complex / TRANSFERASE-CHAPERONE complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information protein O-linked glycosylation via serine / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-linked glycosylation / Transferases; Glycosyltransferases; Hexosyltransferases / glycosyltransferase activity / protein glycosylation / regulation of protein stability / nucleotide binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Streptococcus gordonii (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.92 Å | |||||||||
Authors | Chen, Y. / Rapoport, T.A. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016 Title: Mechanism of a cytosolic O-glycosyltransferase essential for the synthesis of a bacterial adhesion protein. Authors: Chen, Y. / Seepersaud, R. / Bensing, B.A. / Sullam, P.M. / Rapoport, T.A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5e9t.cif.gz | 788 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5e9t.ent.gz | 657.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5e9t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e9/5e9t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e9/5e9t | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5e9uC 4pqgS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 58399.207 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: S124F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptococcus gordonii (bacteria) / Strain: M99 / Gene: gtf1, gtfA / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q9AET5, Transferases; Glycosyltransferases; Hexosyltransferases #2: Protein | Mass: 51635.824 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptococcus gordonii (bacteria) / Strain: M99 / Gene: gtf2, gtfB / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q79T00 #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.84 Å3/Da / Density % sol: 67.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 / Details: PEG4000, magnesium chloride, Tris / PH range: 7.5 - 8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 16, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.92→122.123 Å / Num. obs: 73613 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 58.9 % / Biso Wilson estimate: 35.41 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.239 / Rrim(I) all: 0.312 / Χ2: 1.029 / Net I/σ(I): 23.13 / Num. measured all: 5781655 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD Starting model: 4PQG Resolution: 2.92→122.123 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 433.16 Å2 / Biso mean: 68.2429 Å2 / Biso min: 4.05 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.92→122.123 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25
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