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- PDB-5e7w: X-ray Structure of Human Recombinant 2Zn insulin at 0.92 Angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e7w
タイトルX-ray Structure of Human Recombinant 2Zn insulin at 0.92 Angstrom
要素(Insulin) x 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / Insulin / human / recombinant / high-resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / N-PROPANOL / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.9519 Å
データ登録者Lisgarten, D.R. / Naylor, C.E. / Palmer, R.A. / Lobley, C.M.C.
引用ジャーナル: Chem Cent J / 年: 2017
タイトル: Ultra-high resolution X-ray structures of two forms of human recombinant insulin at 100 K.
著者: Lisgarten, D.R. / Palmer, R.A. / Lobley, C.M.C. / Naylor, C.E. / Chowdhry, B.Z. / Al-Kurdi, Z.I. / Badwan, A.A. / Howlin, B.J. / Gibbons, N.C.J. / Saldanha, J.W. / Lisgarten, J.N. / Basak, A.K.
履歴
登録2015年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8858
ポリマ－11,6354
非ポリマー2504
水3,963220
1
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,65624
ポリマ－34,90612
非ポリマー75012
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area20360 Å2
ΔGint-288 kcal/mol
Surface area13410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.820, 81.820, 33.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-100-

ZN

21D-202-

ZN

31B-255-

HOH

41B-266-

HOH

51D-351-

HOH

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human Insulin A and C Chain Insulin was purchased from Insugen
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human Insulin B and D chain Insulin was purchased from Insugen
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P01308

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非ポリマー , 4種, 224分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-POL / N-PROPANOL / 1-PROPONOL / プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 % / 解説: needle
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 6.3
詳細: The crystals were prepared by a batch method similar to that of Baker et al, 1988 [1], modified as follows: 0.01g of insulin as a fine powder was placed in a clean test tube; 0.02M HCl was ...詳細: The crystals were prepared by a batch method similar to that of Baker et al, 1988 [1], modified as follows: 0.01g of insulin as a fine powder was placed in a clean test tube; 0.02M HCl was added to dissolve the protein; on addition of 0.15 mL of 0.15 M zinc acetate the solution became cloudy due to precipitation of the protein; 0.3 mL of acetone and then 0.5 mL of trisodium citrate together with 0.8 mL of water were added and the solution went clear; the pH was checked and increased with NaOH to a pH between 8 and 9 for different batches, thus ensuring complete dissolution. It was then adjusted to the required value of pH 6.3. If any slight turbidity occurred, it was removed by warming the solution. The solution was then filtered using a Millipore membrane/acetate cellulose acetate filter. This removes any nuclei which will encourage precipitation or formation of masses of small crystals. The solution was then warmed to 50 deg C by surrounding the test tube with preheated water in a Dewar. This allowed the solution to cool slowly to room temperature. The test tube was lightly sealed with cling film; crystals formed within a few days and were of suitable size for X-ray diffraction within two weeks; the test tube containing crystals was kept at 4 degC prior to data collection. The crystal used for data collection was about 0.2 mm3.
PH範囲: 6.2 - 6.4 / Temp details: Room Temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.77 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月27日
詳細: Data were collected at 16000keV (0.77 Angstrom) and 100 deg K with the Pilatus 6M detector as close to the sample as possible (179.5mm). The EDNA strategy was used to obtain a start angle and ...詳細: Data were collected at 16000keV (0.77 Angstrom) and 100 deg K with the Pilatus 6M detector as close to the sample as possible (179.5mm). The EDNA strategy was used to obtain a start angle and 180 deg of data were collected with 0.1 deg oscillation and 0.1s exposure. The resolution of useful diffraction data achieved and used for structure analysis was 0.92 Angstrom.
放射モノクロメーター: Beamline fixed at 16000keV / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.77 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.92→40.91 Å / Num. obs: 58647 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 0.92→0.94 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.967 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXL2014/7精密化
XDSFast dp Xia 2データ削減
AimlessFast dp Xia 2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W7Y

3w7y


解像度: 0.9519→10 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1444 2692 5 %thin shells
Rwork0.1111 ---
obs-50178 94.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9519→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数810 0 10 220 1040

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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