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万見
- PDB-5e6f: Canarypox virus resolvase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e6f
タイトルCanarypox virus resolvase
要素CNPV261 Holliday junction resolvase protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Poxvirus / Resolvase / Holliday Junction / Metal-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclease activity / four-way junction DNA binding / DNA recombination / DNA repair / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Holliday junction resolvase, A22 / Poxvirus A22 protein / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
D(-)-TARTARIC ACID / CNPV261 Holliday junction resolvase protein
類似検索 - 構成要素
生物種Canarypox virus (カナリア痘ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Li, H. / Hwang, Y. / Perry, K. / Bushman, F.D. / Van Duyne, G.D.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54 AI057168 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U01 AI 082015 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure and Metal Binding Properties of a Poxvirus Resolvase.
著者: Li, H. / Hwang, Y. / Perry, K. / Bushman, F. / Van Duyne, G.D.
履歴
登録2015年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Database references
改定 1.22016年5月4日Group: Data collection / Structure summary
改定 1.32016年6月8日Group: Database references
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CNPV261 Holliday junction resolvase protein
B: CNPV261 Holliday junction resolvase protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3635
ポリマ－35,1642
非ポリマー1993
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.117, 89.117, 117.945
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 CNPV261 Holliday junction resolvase protein


分子量: 17581.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Canarypox virus (カナリア痘ウイルス)
遺伝子: CNPV261 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q6VZ86
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: long pyramid
結晶化温度: 295 K / 手法: microdialysis / pH: 8.5
詳細: Crystals generally appeared after one week and continued to grow for another week to typical dimensions of 0.1 x 0.1 x 0.5 mm
PH範囲: 8.0 - 8.5 / Temp details: 295K incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月23日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→89.12 Å / Num. obs: 18653 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 14.5 / Num. measured all: 117127
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.42-2.516.41.9171.41231319150.6110.80499.9
9.05-89.125.10.02548.920223970.9990.01294.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: 1KCF

1kcf


解像度: 2.6→50 Å / FOM work R set: 0.8289 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1363
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2643 624 4.1 %RANDOM
Rwork0.2234 12057 --
obs-12681 83.3 %-
溶媒の処理Bsol: 51.0483 Å2
原子変位パラメータBiso max: 113.66 Å2 / Biso mean: 65.88 Å2 / Biso min: 38.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.845 Å20 Å20 Å2
2--11.845 Å20 Å2
3----23.689 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2112 0 12 35 2159
Biso mean--94.57 52.88 -
残基数----260
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8212
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.4112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8792.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Rfactor Rfree: 0.3084 / Rfactor Rwork: 0.2988
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION6tar_xplor_par.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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