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- PDB-5e5z: Structure of the amyloid forming peptide LVHSSN (residues -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e5z
タイトルStructure of the amyloid forming peptide LVHSSN (residues
要素LVHSSN (residues 16-21) from islet amyloid polypeptide
キーワードde novo protein / membrane protein / amyloid-like protofibril / Protein Fibril
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.664 Å
データ登録者Soriaga, A.B. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2016
タイトル: Crystal Structures of IAPP Amyloidogenic Segments Reveal a Novel Packing Motif of Out-of-Register Beta Sheets.
著者: Soriaga, A.B. / Sangwan, S. / Macdonald, R. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
履歴
登録2015年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Database references
改定 1.22016年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LVHSSN (residues 16-21) from islet amyloid polypeptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6571
ポリマ－6571
非ポリマー00
水181
1
A: LVHSSN (residues 16-21) from islet amyloid polypeptide
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,56710
ポリマ－6,56710
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_645x+1,y-1,z1
crystal symmetry operation1_665x+1,y+1,z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_745-x+2,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)9.643, 9.609, 19.029
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.22, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LVHSSN (residues 16-21) from islet amyloid polypeptide


分子量: 656.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 6.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20 mg/ml in water and mixed with 0.09 M HEPES pH 7.5, 1.26M tri-sodium citrate, and 10% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→100 Å / Num. obs: 1136 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 17.86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6.4_486精密化
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.664→9.459 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.27 / 立体化学のターゲット値: LS_WUNIT_K1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 18 4.6 %
Rwork0.1673 --
obs0.1702 391 89.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0 Å / VDWプローブ半径: 0 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 251.472 Å2 / ksol: 0.6 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5109 Å2-0 Å20.7797 Å2
2---3.4472 Å20 Å2
3----8.2645 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.664→9.459 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数46 0 0 1 47
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97562
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7415
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0568
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048
LS精密化 シェル解像度: 1.6644→9.4587 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 18 -
Rwork0.1673 373 -
obs--89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.5323 Å / Origin y: 0.1096 Å / Origin z: 3.976 Å
111213212223313233
T-0.126 Å20.0821 Å2-0.0518 Å2--0.0788 Å20.0723 Å2---0.0487 Å2
L0.1003 °2-0.0319 °20.0506 °2-0.0184 °2-0.0233 °2--0.0647 °2
S0.0084 Å °-0.03 Å °-0.0565 Å °0.0231 Å °0.009 Å °0.0127 Å °-0.0046 Å °-0.0049 Å °-0.0009 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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