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- PDB-5e5b: Crystal structure of Human Spt16 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e5b
タイトルCrystal structure of Human Spt16 N-terminal domain
要素FACT complex subunit SPT16
キーワードTRANSCRIPTION / pita-bread / aminopeptidase / chromatin / replication / FACT / histone binding module / Chromosomal protein / DNA damage / DNA repair / DNA replication / Nucleus / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / nucleosome binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat ...FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / nucleosome binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / nucleosome assembly / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription by RNA polymerase II / DNA replication / DNA repair / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain ...FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Marciano, G. / Huang, D.T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Structure of the human histone chaperone FACT Spt16 N-terminal domain.
著者: Marciano, G. / Huang, D.T.
履歴
登録2015年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACT complex subunit SPT16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7201
ポリマ－48,7201
非ポリマー00
水8,251458
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)246.570, 246.570, 246.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number209
Space group name H-MF432

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要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / ...Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / FACTp140 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / hSPT16


分子量: 48720.102 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal fragment, residues 1-510 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT16H, FACT140, FACTP140 / プラスミド: pGEX 4-T-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5B9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 17% (w/v) PEG 3350, 0.1 M ammonium iodide and 0.1 M sodium acetate pH 5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979493 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979493 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→87.18 Å / Num. obs: 56315 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 22.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.019 / Net I/σ(I): 28.1 / Num. measured all: 1124024
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
1.84-1.8817.80.7794.27285940940.193100
8.21-87.1817.60.02977.1134557630.00799.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å87.18 Å
Translation2.5 Å87.18 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless3.3.16データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3biq

3biq


解像度: 1.84→61.642 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1756 2857 5.07 %
Rwork0.1564 53453 -
obs0.1574 56310 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 1.2 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.22 Å2 / Biso mean: 29.9188 Å2 / Biso min: 11.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→61.642 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3367 0 0 458 3825
Biso mean---40.5 -
残基数----431
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083485
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2164707
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058533
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008603
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.771313
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8356-1.86730.21471300.203326342764
1.8673-1.90120.21561420.184626122754
1.9012-1.93780.21411480.190726322780
1.9378-1.97740.20071330.182826152748
1.9774-2.02040.22121300.166826432773
2.0204-2.06740.18891400.165726242764
2.0674-2.11910.1771480.161526272775
2.1191-2.17640.20621520.156426492801
2.1764-2.24040.19171230.159626522775
2.2404-2.31270.16971510.160926152766
2.3127-2.39540.19691540.164626492803
2.3954-2.49130.18951690.161726402809
2.4913-2.60470.23051410.161226682809
2.6047-2.7420.17731410.1626452786
2.742-2.91380.1741590.156426552814
2.9138-3.13880.17771420.156526862828
3.1388-3.45460.17331320.152427282860
3.4546-3.95440.15021480.139127272875
3.9544-4.98180.12411200.130327982918
4.9818-61.67730.16911540.167229543108
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 82.681 Å / Origin y: 53.8889 Å / Origin z: 107.2956 Å
111213212223313233
T0.1743 Å20.0059 Å20.0113 Å2-0.1436 Å2-0.0267 Å2--0.0815 Å2
L1.9876 °20.5763 °2-0.5602 °2-0.9768 °2-0.1986 °2--0.7782 °2
S0.0651 Å °-0.0734 Å °0.0925 Å °-0.0162 Å °-0.0068 Å °-0.0807 Å °-0.0579 Å °0.1467 Å °-0.0514 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 432
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 508

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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