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- PDB-5e2q: Structure of human DPP3 in complex with angiotensin-II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e2q
タイトルStructure of human DPP3 in complex with angiotensin-II
要素
  • Dipeptidyl peptidase 3
  • angiotensin-II
キーワードHYDROLASE / Complex / Peptidase / Zinc-hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase III / regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of renal sodium excretion / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / regulation of extracellular matrix assembly / regulation of renal output by angiotensin ...dipeptidyl-peptidase III / regulation of blood volume by renin-angiotensin / response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation / type 2 angiotensin receptor binding / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of renal sodium excretion / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin / regulation of extracellular matrix assembly / regulation of renal output by angiotensin / positive regulation of extracellular matrix assembly / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / renal system process / vasoconstriction / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of cholesterol metabolic process / type 1 angiotensin receptor binding / metalloexopeptidase activity / response to angiotensin / low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / dipeptidyl-peptidase activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of gap junction assembly / blood vessel remodeling / regulation of cardiac conduction / regulation of vasoconstriction / aminopeptidase activity / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / positive regulation of endothelial cell migration / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of cytokine production / angiotensin-activated signaling pathway / growth factor activity / regulation of cell growth / kidney development / serine-type endopeptidase inhibitor activity / PPARA activates gene expression / hormone activity / regulation of blood pressure / positive regulation of miRNA transcription / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / cell-cell signaling / Neddylation / regulation of cell population proliferation / : / blood microparticle / G alpha (i) signalling events / regulation of apoptotic process / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 - #30 / Alpha-Beta Plaits - #2600 / Dipeptidyl-peptidase 3 / Peptidase family M49 / Peptidase family M49 / Angiotensinogen, serpin domain / Angiotensinogen / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. ...Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 - #30 / Alpha-Beta Plaits - #2600 / Dipeptidyl-peptidase 3 / Peptidase family M49 / Peptidase family M49 / Angiotensinogen, serpin domain / Angiotensinogen / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Angiotensinogen / Dipeptidyl peptidase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.404 Å
データ登録者Kumar, P. / Reisinger, M. / Reithofer, V. / Gruber, K.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundW901 オーストリア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Substrate complexes of human dipeptidyl peptidase III reveal the mechanism of enzyme inhibition.
著者: Kumar, P. / Reithofer, V. / Reisinger, M. / Wallner, S. / Pavkov-Keller, T. / Macheroux, P. / Gruber, K.
履歴
登録2015年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02024年1月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 3
B: angiotensin-II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,6604
ポリマ－82,5972
非ポリマー632
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area26910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.131, 105.922, 64.846
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1010-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 3 / Dipeptidyl aminopeptidase III / Dipeptidyl arylamidase III / Dipeptidyl peptidase III / DPP III / ...Dipeptidyl aminopeptidase III / Dipeptidyl arylamidase III / Dipeptidyl peptidase III / DPP III / Enkephalinase B


分子量: 81548.688 Da / 分子数: 1 / 変異: C19S, E207C, E451A, S491C, C519S, C654S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP3 / プラスミド: PET28MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NY33, dipeptidyl-peptidase III
#2: タンパク質・ペプチド angiotensin-II / Serpin A8


分子量: 1048.195 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 34-41 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01019
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 0.056 M sodium phosphate monobasic monohydrate, 1.344 M potassium phosphate dibasic monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月31日 / 詳細: bent collimating mirror and toroid
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→45.33 Å / Num. all: 30464 / Num. obs: 30464 / % possible obs: 97.41 % / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.1047 / Net I/σ(I): 9.88
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5771 / Mean I/σ(I) obs: 1.56 / % possible all: 84.18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3T6B

3t6b


解像度: 2.404→45.33 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2473 1524 5.01 %RANDOM SELECTION
Rwork0.2062 ---
obs0.2083 30446 97.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.404→45.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5825 0 2 165 5992
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025969
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5778090
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5332204
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023871
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031062
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4041-2.48170.411180.31692229X-RAY DIFFRACTION83
2.4817-2.57040.3461330.28142533X-RAY DIFFRACTION94
2.5704-2.67330.35631380.26582619X-RAY DIFFRACTION99
2.6733-2.7950.2961420.24322687X-RAY DIFFRACTION100
2.795-2.94230.2721420.23412713X-RAY DIFFRACTION100
2.9423-3.12660.261420.23432690X-RAY DIFFRACTION100
3.1266-3.36790.25311410.22572679X-RAY DIFFRACTION100
3.3679-3.70670.29651400.23782652X-RAY DIFFRACTION98
3.7067-4.24280.18731400.18162671X-RAY DIFFRACTION98
4.2428-5.34410.20391430.14872713X-RAY DIFFRACTION100
5.3441-45.330.18251450.15172736X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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