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- PDB-5e0h: 1.95 A resolution structure of Norovirus 3CL protease in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e0h
タイトル1.95 A resolution structure of Norovirus 3CL protease in complex with a triazole-based macrocyclic (18-mer) inhibitor
要素Norovirus 3C-like protease
キーワードPROTEASE/PROTEASE INHIBITOR / protease / norovirus / norwalk virus / antiviral inhibitors / triazole macrocyclic inhibitor / cell permeable / PROTEASE-PROTEASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


calicivirin / host cell Golgi membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity ...calicivirin / host cell Golgi membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Trypsin-like serine proteases ...Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(phenylmethyl) ~{N}-[(9~{S},12~{S},15~{S})-9-(hydroxymethyl)-12-(2-methylpropyl)-6,11,14-tris(oxidanylidene)-1,5,10,13,18,19-hexazabicyclo[15.2.1]icosa-17(20),18-dien-15-yl]carbamate / Chem-5LH / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Norwalk virus (ノロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Lovell, S. / Battaile, K.P. / Mehzabeen, N. / Weerawarna, P.M. / Kim, Y. / Kankanamalage, A.C.G. / Damalanka, V.C. / Lushington, G.H. / Alliston, K.R. / Chang, K.-O. / Groutas, W.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5R01AI109039 米国
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure-based design and synthesis of triazole-based macrocyclic inhibitors of norovirus protease: Structural, biochemical, spectroscopic, and antiviral studies.
著者: Weerawarna, P.M. / Kim, Y. / Galasiti Kankanamalage, A.C. / Damalanka, V.C. / Lushington, G.H. / Alliston, K.R. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Lovell, S. / Chang, K.O. / Groutas, W.C.
履歴
登録2015年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Norovirus 3C-like protease
B: Norovirus 3C-like protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9024
ポリマ－40,2522
非ポリマー6502
水1,69394
1
A: Norovirus 3C-like protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6842
ポリマ－20,1261
非ポリマー5581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Norovirus 3C-like protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2182
ポリマ－20,1261
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.102, 48.772, 53.083
Angle α, β, γ (deg.)94.000, 109.500, 101.290
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Norovirus 3C-like protease


分子量: 20126.131 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1101-1281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Norwalk virus (ノロウイルス) / 株: GI/Human/United States/Norwalk/1968 / 遺伝子: ORF1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q83883, calicivirin
#2: 化合物 ChemComp-5LH / (phenylmethyl) ~{N}-[(9~{S},12~{S},15~{S})-9-(hydroxymethyl)-12-(2-methylpropyl)-6,11,14-tris(oxidanylidene)-1,5,10,13,18,19-hexazabicyclo[15.2.1]icosa-17(20),18-dien-15-yl]carbamate


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 557.642 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H39N7O6
参照: (phenylmethyl) ~{N}-[(9~{S},12~{S},15~{S})-9-(hydroxymethyl)-12-(2-methylpropyl)-6,11,14-tris(oxidanylidene)-1,5,10,13,18,19-hexazabicyclo[15.2.1]icosa-17(20),18-dien-15-yl]carbamate
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.12 % / 解説: plate
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% w/v PEG3350, 200 mM sodium thiocyanate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→37.01 Å / Num. obs: 24256 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 29.86 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 43724
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.95-21.80.4421.7303117120.7550.44294
8.94-37.011.90.022224852500.9980.02295.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.93 Å37.01 Å
Translation3.93 Å37.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.29データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3UR9

3ur9


解像度: 1.95→37.01 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 25.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2187 1244 5.13 %
Rwork0.1826 22998 -
obs0.1846 24242 95.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.47 Å2 / Biso mean: 38.5726 Å2 / Biso min: 17.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→37.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2386 0 39 94 2519
Biso mean--37.44 38.92 -
残基数----327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112498
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1363404
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062392
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008429
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2631446
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-2.02810.29951350.24642533266894
2.0281-2.12040.30021450.22192536268194
2.1204-2.23220.26511270.20222552267995
2.2322-2.3720.221270.19812526265395
2.372-2.55510.24261420.18832594273696
2.5551-2.81210.25231280.19262569269796
2.8121-3.21890.23381460.19212576272296
3.2189-4.05460.22391460.17122564271096
4.0546-37.01860.1671480.16082548269695

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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