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万見
- PDB-5dxj: Crystal structure of CARM1 and sinefungin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dxj
タイトルCrystal structure of CARM1 and sinefungin
要素Histone-arginine methyltransferase CARM1
キーワードTRANSFERASE / protein-substrate analog complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dendrite development / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / : / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity ...negative regulation of dendrite development / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / : / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / response to cAMP / positive regulation of fat cell differentiation / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RMTs methylate histone arginines / : / methylation / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 ...Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural Insights into Ternary Complex Formation of Human CARM1 with Various Substrates.
著者: Boriack-Sjodin, P.A. / Jin, L. / Jacques, S.L. / Drew, A. / Sneeringer, C. / Scott, M.P. / Moyer, M.P. / Ribich, S. / Moradei, O. / Copeland, R.A.
履歴
登録2015年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,47913
ポリマ－158,4924
非ポリマー1,9869
水13,763764
1
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2857
ポリマ－79,2462
非ポリマー1,0395
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area26690 Å2
手法PISA
2
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1936
ポリマ－79,2462
非ポリマー9474
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area26770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.925, 97.881, 207.382
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 / Protein arginine N-methyltransferase 4


分子量: 39623.121 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain (UNP residues 134-479) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARM1, PRMT4 / プラスミド: pFastBac / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86X55, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物
ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 764 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.28 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 18% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97914 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 110736 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.372 / Net I/av σ(I): 13.153 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 518550
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.95-2.022.40.479213231.01599.3
2.02-2.12.40.347212531.15299.3
2.1-2.22.40.264213481.25999.4
2.2-2.312.40.21213031.42799.5
2.31-2.462.50.162213571.44999.4
2.46-2.652.50.126213221.5199.5
2.65-2.912.50.096213441.43899.5
2.91-3.332.50.084213851.40399.7
3.33-4.22.40.07208871.52497.4
4.2-502.40.04200061.51493.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0107精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 1.95→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 4.152 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2305 5555 5 %RANDOM
Rwork0.1978 ---
obs0.1994 105181 98.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 106.73 Å2 / Biso mean: 33.261 Å2 / Biso min: 14.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.43 Å2-0 Å20 Å2
2--0.17 Å2-0 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11041 0 138 765 11944
Biso mean--31.97 39.13 -
残基数----1375
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01911887
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0211075
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5291.95316170
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.466325475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.20351458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.61924565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.833151975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.671558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21758
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213643
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022959
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.893.0985727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.893.0985727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7884.6317214
LS精密化 シェル解像度: 1.949→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 406 -
Rwork0.274 7434 -
all-7840 -
obs--95.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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