[日本語] English
万見
- PDB-5dx8: Crystal structure of CARM1, sinefungin, and methylated PABP1 pept... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dx8
タイトルCrystal structure of CARM1, sinefungin, and methylated PABP1 peptide (R455)
要素
  • Histone-arginine methyltransferase CARM1
  • methylated PABP1 peptide
キーワードTRANSFERASE / protein-substrate ternary complex
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / glutathione catabolic process / histone H3R2 methyltransferase activity / negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity ...gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / glutathione catabolic process / histone H3R2 methyltransferase activity / negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / glutathione biosynthetic process / histone arginine N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein-arginine N-methyltransferase activity / replication fork reversal / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / response to cAMP / RORA activates gene expression / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / nuclear receptor coactivator activity / Heme signaling / lysine-acetylated histone binding / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / RMTs methylate histone arginines / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Circadian Clock / methylation / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 ...Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Glutathione hydrolase proenzyme / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural Insights into Ternary Complex Formation of Human CARM1 with Various Substrates.
著者: Boriack-Sjodin, P.A. / Jin, L. / Jacques, S.L. / Drew, A. / Sneeringer, C. / Scott, M.P. / Moyer, M.P. / Ribich, S. / Moradei, O. / Copeland, R.A.
履歴
登録2015年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
E: methylated PABP1 peptide
F: methylated PABP1 peptide
G: methylated PABP1 peptide
H: methylated PABP1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,76712
ポリマ－166,2428
非ポリマー1,5264
水6,287349
1
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
E: methylated PABP1 peptide
F: methylated PABP1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8846
ポリマ－83,1214
非ポリマー7632
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6270 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area26810 Å2
手法PISA
2
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
G: methylated PABP1 peptide
H: methylated PABP1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8846
ポリマ－83,1214
非ポリマー7632
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5920 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area26390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.862, 98.266, 207.545
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 / Protein arginine N-methyltransferase 4


分子量: 39623.121 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain (UNP residues 134-479) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARM1, PRMT4 / プラスミド: pFastBac / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86X55, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: タンパク質・ペプチド
methylated PABP1 peptide / Poly(A)-binding protein 1


分子量: 1937.315 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 449-466
Mutation: Nterminal biotin and aminohexanoic acid, methylated R455 and R460
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11940
#3: 化合物
ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The N-terminal of PABP1 peptide is modified with biotin and aminohexanoic acid.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 18% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→50 Å / Num. obs: 103564 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.94→2.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.771 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 92.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 1.94→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 5.215 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2459 5156 5 %RANDOM
Rwork0.2038 ---
obs0.2059 97410 90.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.65 Å2 / Biso mean: 26.083 Å2 / Biso min: 8.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.3 Å2-0 Å2
3----0.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11274 0 108 349 11731
Biso mean--21.03 28.65 -
残基数----1406
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01911864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0211150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4141.95816117
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.786325648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.29951451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.30423.971554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.95151956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4131558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21766
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02113437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022916
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4442.4715703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4432.4715703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.243.6947127
LS精密化 シェル解像度: 1.941→1.992 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 374 -
Rwork0.309 6908 -
all-7282 -
obs--87.28 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る