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- PDB-5dou: Crystal Structure of Human Carbamoyl phosphate synthetase I (CPS1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dou
タイトルCrystal Structure of Human Carbamoyl phosphate synthetase I (CPS1), ligand-bound form
要素Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
キーワードLIGASE / Carbamoyl Phosphate Synthase (ammonia utilizing) / Carbamoyl Phosphate / Ammonia / N-acetyl-L-glutamate / Adenosine Triphosphate / ligand-bound / urea cycle / Multi-domain / Allosteric site / Rare disease / CPS1 deficiency / Hyperammonemia
機能・相同性
機能・相同性情報


carbamoyl phosphate biosynthetic process / cellular response to oleic acid / monoatomic anion homeostasis / modified amino acid binding / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / midgut development / triglyceride catabolic process / Urea cycle ...carbamoyl phosphate biosynthetic process / cellular response to oleic acid / monoatomic anion homeostasis / modified amino acid binding / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / midgut development / triglyceride catabolic process / Urea cycle / homocysteine metabolic process / L-citrulline biosynthetic process / cellular response to ammonium ion / urea cycle / hepatocyte differentiation / L-glutamine metabolic process / response to amine / response to growth hormone / response to alcohol / glutamate binding / response to zinc ion / response to dexamethasone / response to starvation / response to food / small molecule binding / potassium ion binding / mitochondrial nucleoid / response to amino acid / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / nitric oxide metabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / cellular response to glucagon stimulus / cellular response to cAMP / phospholipid binding / vasodilation / response to toxic substance / sperm principal piece / sperm midpiece / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / mitochondrial inner membrane / response to xenobiotic stimulus / mitochondrial matrix / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Carbamoyl Phosphate Synthetase; Chain A, domain 4 / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily ...Carbamoyl Phosphate Synthetase; Chain A, domain 4 / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / : / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl phosphate synthase preATP-grasp domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Class I glutamine amidotransferase-like / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / NICKEL (II) ION / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / PHOSPHATE ION / Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者de Cima, S. / Polo, L.M. / Fita, I. / Rubio, V.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Fundacion Alicia KoplowitzNo number スペイン
Valencian GovernmentPrometeo 2009/051 スペイン
Spanish GovernmentBFU2011-30407 スペイン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structure of human carbamoyl phosphate synthetase: deciphering the on/off switch of human ureagenesis.
著者: de Cima, S. / Polo, L.M. / Diez-Fernandez, C. / Martinez, A.I. / Cervera, J. / Fita, I. / Rubio, V.
履歴
登録2015年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
B: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
C: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
D: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)662,38460
ポリマ－656,2474
非ポリマー6,13756
水11,530640
1
A: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
B: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,24131
ポリマ－328,1242
非ポリマー3,11729
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
D: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,14329
ポリマ－328,1242
非ポリマー3,02027
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.919, 98.558, 214.890
Angle α, β, γ (deg.)90.660, 98.650, 90.080
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 43 - 1493 / Label seq-ID: 32 - 1482

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
詳細The biological unit is a dimer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & B and chains C & D)

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial / Carbamoyl-phosphate synthetase I / CPSase I


分子量: 164061.797 Da / 分子数: 4 / 断片: mature enzyme / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Mature CPS1 with N-terminal His-tag for purification purposes
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPS1 / 器官: LIVER / プラスミド: pFastBac-bMON14272 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P31327, carbamoyl-phosphate synthase (ammonia)

-
非ポリマー , 10種, 696分子

#2: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-NLG / N-ACETYL-L-GLUTAMATE


分子量: 189.166 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO5
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#10: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 640 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 0.4 M MgCl2, 0.2 M ammonium tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. all: 178654 / Num. obs: 178654 / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 1.8 % / Rpim(I) all: 0.076 / Rrim(I) all: 0.111 / Rsym value: 0.081 / Net I/av σ(I): 7.98 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 329157
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.6-2.741.70.3212.140514245420.3180.321384.9
2.74-2.911.70.2452.741046239340.240.2453.888
2.91-3.111.80.1733.941639231130.1650.1734.990.5
3.11-3.361.80.1235.639652219040.1150.1236.492.1
3.36-3.681.90.0877.938693203510.080.0878.692.9
3.68-4.1120.06610.136988184880.0590.06611.193.2
4.11-4.751.90.05511.431645163010.0490.05512.993.5
4.75-5.8120.05212.127466138290.0470.05212.793.6
5.81-8.221.90.04813.320396105410.0430.04812.292.8
8.22-39.98220.03616.11111856510.0330.03615.790.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DOT

5dot


解像度: 2.6→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / WRfactor Rfree: 0.2244 / WRfactor Rwork: 0.1917 / FOM work R set: 0.8393 / SU B: 22.763 / SU ML: 0.232 / SU R Cruickshank DPI: 0.2867 / SU Rfree: 0.3226 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.323 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2292 8988 5 %RANDOM
Rwork0.1949 169655 --
obs0.1967 169655 90.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 186.26 Å2 / Biso mean: 45.659 Å2 / Biso min: 2.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å2-0.29 Å20.32 Å2
2---2.92 Å2-0.17 Å2
3---2.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数44008 0 341 640 44989
Biso mean--26.65 23.43 -
残基数----5699
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01945207
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0243636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4041.97261268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9483100695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.90355689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.25624.9681900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.187157897
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.73915208
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.26999
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02150735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.029753
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7592.94322794
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7592.94322793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8834.40928457
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A924720.05
12B924720.05
21A932250.04
22C932250.04
31A938180.03
32D938180.03
41B928970.05
42C928970.05
51B934030.04
52D934030.04
61C932610.04
62D932610.04
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 625 -
Rwork0.273 11722 -
all-12347 -
obs--84.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.21030.07090.0790.13280.04160.1267-0.02440.00010.0165-0.06190.0287-0.00010.01230.017-0.00430.0824-0.01070.01140.01980.00050.0076chain A-8.2163-1.655577.04
20.32390.12280.07610.06850.07940.4345-0.00440.1799-0.0761-0.04170.0448-0.00630.0904-0.0649-0.04040.298-0.0469-0.1010.154-0.04320.0606chain B-51.4958-64.470326.1763
31.27010.0653-0.18510.08710.04790.45430.0577-0.5407-0.3650.1563-0.0284-0.08160.18730.1274-0.02930.40160.005-0.16790.23860.1450.1631chain C19.7954-113.05186.0575
40.1622-0.04910.0780.1238-0.0250.1102-0.0248-0.00520.0140.05920.0243-0.00070.0069-0.01470.00050.0833-0.01990.01420.0313-0.01020.0076chain D-23.6885-50.8967134.588
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A43 - 1493
2X-RAY DIFFRACTION2B43 - 1493
3X-RAY DIFFRACTION3C43 - 1493
4X-RAY DIFFRACTION4D43 - 1493

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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