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- PDB-5dot: Crystal Structure of Human Carbamoyl phosphate synthetase I (CPS1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dot
タイトルCrystal Structure of Human Carbamoyl phosphate synthetase I (CPS1), apo form
要素Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
キーワードLIGASE / Carbamoyl Phosphate Synthase (ammonia utilizing) / Carbamoyl Phosphate / Ammonia / N-acetyl-L-glutamate / Adenosine Triphosphate / apo / urea cycle / Multi-domain / Allosteric site / Rare disease / CPS1 deficiency / Hyperammonemia
機能・相同性
機能・相同性情報


carbamoyl phosphate biosynthetic process / cellular response to oleic acid / monoatomic anion homeostasis / triglyceride catabolic process / modified amino acid binding / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / homocysteine metabolic process / cellular response to ammonium ion ...carbamoyl phosphate biosynthetic process / cellular response to oleic acid / monoatomic anion homeostasis / triglyceride catabolic process / modified amino acid binding / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / homocysteine metabolic process / cellular response to ammonium ion / Urea cycle / citrulline biosynthetic process / urea cycle / hepatocyte differentiation / response to growth hormone / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / response to food / glutamate binding / midgut development / nitric oxide metabolic process / small molecule binding / response to zinc ion / glutamine metabolic process / response to starvation / response to dexamethasone / response to amine / mitochondrial nucleoid / potassium ion binding / response to amino acid / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cellular response to cAMP / cellular response to glucagon stimulus / phospholipid binding / response to toxic substance / vasodilation / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain ...Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Class I glutamine amidotransferase-like / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Polo, L.M. / de Cima, S. / Fita, I. / Rubio, V.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Fundacion Alicia KoplowitzNo grant number スペイン
Valencian GovernmentPrometeo 2009/051 スペイン
Spanish GovernmentBFU2011-30407 スペイン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structure of human carbamoyl phosphate synthetase: deciphering the on/off switch of human ureagenesis.
著者: de Cima, S. / Polo, L.M. / Diez-Fernandez, C. / Martinez, A.I. / Cervera, J. / Fita, I. / Rubio, V.
履歴
登録2015年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
B: Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)328,92013
ポリマ－328,1242
非ポリマー79611
水14,754819
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4710 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area96620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.337, 133.482, 142.907
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.510, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 43 - 1495 / Label seq-ID: 32 - 1484

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial / Carbamoyl-phosphate synthetase I / CPSase I


分子量: 164061.797 Da / 分子数: 2 / 断片: mature enzyme / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Mature CPS1 with N-terminal His-tag for purification purposes
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPS1 / 器官: LIVER / プラスミド: pFastBac-bMON14272 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P31327, carbamoyl-phosphate synthase (ammonia)
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 819 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.37 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2 M tri-sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.96112 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96112 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→139.516 Å / Num. all: 136595 / Num. obs: 136595 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.135 / Rsym value: 0.114 / Net I/av σ(I): 4.77 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 475967
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.533.50.342259848172370.2120.3423.783.4
2.53-2.683.60.2682.668507192840.1640.2684.698.3
2.68-2.873.50.2033.463723180230.1260.2035.598.4
2.87-3.13.50.1514.559241168960.0940.151798.5
3.1-3.393.50.1215.353901154640.0750.1218.698.5
3.39-3.793.50.1026.148879141010.0640.10210.498.7
3.79-4.383.50.0926.542958124300.0580.09211.798.9
4.38-5.373.40.0876.936274105470.0550.08712.298.7
5.37-7.593.40.0886.72752281430.0560.08811.298.5
7.59-44.4943.40.0797.41511444700.050.07912.897.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JDB, 2YVQ

1jdb

2yvq


解像度: 2.4→43.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / WRfactor Rfree: 0.2068 / WRfactor Rwork: 0.1733 / FOM work R set: 0.899 / SU B: 10.173 / SU ML: 0.124 / SU R Cruickshank DPI: 0.293 / SU Rfree: 0.1995 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.293 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1964 6849 5 %RANDOM
Rwork0.1646 129708 --
obs0.1662 136557 96.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 188.88 Å2 / Biso mean: 40.365 Å2 / Biso min: 13.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å2-0 Å2-0.27 Å2
2--1.19 Å2-0 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→43.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20944 0 46 819 21809
Biso mean--54.34 35.45 -
残基数----2703
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01921450
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0220823
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2931.96829046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.835348056
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.70852706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.13325.022916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.463153787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8231599
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.23320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02124120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.024627
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9292.07910815
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9292.07910814
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5573.10313497
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 86500 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 385 -
Rwork0.219 7356 -
all-7741 -
obs--74.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.01590.0769-0.21891.47540.0471.7516-0.0195-0.053-0.0527-0.0020.02380.04710.0268-0.1559-0.00430.04270.00610.03910.1977-0.01770.0447Chain A, ISD-98.661-2.46967.436
20.68230.1492-0.03661.32280.35631.47310.01910.0196-0.0079-0.03420.0128-0.143-0.0180.1504-0.03190.03820.00260.05130.1494-0.00020.0771Chain B, ISD19.40314.911-27.113
31.5224-0.0761-0.31591.9813-0.62181.8302-0.0405-0.3108-0.06120.2796-0.0868-0.25950.02190.24840.12730.10180.0341-0.01840.31930.03540.0674Chain A, GSD-85.597-6.32290.836
41.18660.058-0.24461.13340.05271.40430.08130.20290.0428-0.2097-0.0540.0184-0.1616-0.1996-0.02730.12460.04290.03640.1990.00480.0315Chain B, GSD6.07818.861-50.431
52.30320.0836-1.12421.1105-1.00392.3859-0.1357-0.3159-0.1997-0.0041-0.0395-0.22660.12850.50120.17520.0910.0821-0.00610.35060.03830.0876Chain A, BPSD-A-51.018-10.97758.777
61.87870.1388-1.16141.40780.72962.4624-0.00390.2333-0.06090.01120.05190.02740.0784-0.3154-0.0480.0143-0.0374-0.010.28440.02390.0211Chain B, BPSD-A-27.8442.446-21.891
71.2052-0.1125-0.16160.4925-0.20521.1729-0.0976-0.0688-0.07030.06680.0273-0.00990.07830.17370.07030.10080.03370.03740.1979-0.02070.0873Chain A, BPSD-C-73.949-10.45758.142
81.11480.1614-0.19210.30370.10310.8324-0.02210.0289-0.1-0.04790.0485-0.00150.058-0.1608-0.02640.0699-0.00920.03250.18370.01620.1062Chain B, BPSD-C-4.9093.476-21.266
90.76360.40470.00611.3365-0.35731.3141-0.02240.1185-0.0382-0.13870.07280.02640.1229-0.0685-0.05040.06270.00390.04360.2245-0.03940.078Chain A, UFSD-89.92-5.43942.567
101.0151-0.17620.02191.09580.12541.73020.0135-0.1047-0.15220.02650.0329-0.01250.2190.1423-0.04640.05190.01230.02910.1580.04940.0973Chain B, UFSD11.0753.053-4.798
111.9115-0.2719-0.69870.5047-0.45471.120.0149-0.01640.05260.0432-0.0056-0.039-0.05860.0243-0.00940.0431-0.01660.03740.1592-0.02850.0944Chain A, CPSD-A-70.3688.36240.097
121.66630.3219-0.4380.58670.2081.24720.036-0.0080.04750.0187-0.02090.0773-0.0201-0.0539-0.01510.040.0060.04420.17580.01440.0908Chain B, CPSD-A-8.79614.7722.25
134.0721-2.92720.80292.37640.31263.20860.32820.2387-1.3686-0.0987-0.26031.02820.3936-0.288-0.06790.1487-0.0498-0.04840.3241-0.03560.6832Chain A, CPSD-B-65.597-5.4112.243
143.93752.03632.78033.4072-0.3873.42880.44180.2245-1.18810.02320.0538-0.93410.41490.2558-0.49560.15630.0597-0.03360.4001-0.05740.6444Chain B, CPSD-B-14.193-7.54524.11
151.0918-0.5423-0.09891.5249-0.36721.0693-0.0110.0174-0.0190.04930.00660.1051-0.00020.05790.00450.0095-0.00990.02530.20210.01060.0761Chain A, CPSD-C-52.5370.42727.444
161.28860.75270.03541.38280.14841.3703-0.0037-0.01150.0102-0.07460.0304-0.0293-0.03960.0406-0.02670.0180.0280.02920.22540.02370.0733Chain B, CPSD-C-27.3393.91211.642
172.0616-0.6183-0.40322.5380.6322.2478-0.1049-0.0487-0.31220.26350.0320.39720.3459-0.0850.07290.07530.02540.06820.15830.06710.2217Chain A, ASD-48.215-31.09128.203
182.39480.6919-0.31243.7267-1.4412.0848-0.24480.1852-0.4018-0.82050.1423-0.38640.5120.10840.10250.2798-0.00140.12620.2313-0.07240.191Chain B, ASD-30.984-26.5970.475
195.33632.54912.997510.12967.6958.08110.0844-0.2605-0.2410.2270.1787-0.45780.27420.711-0.26310.02820.022-0.00160.40190.10360.0965Chain A, C-terminal-36.715-11.06536.018
205.4792-3.23620.5219.8815-4.23985.06710.02310.3933-0.2011-0.35770.46930.53360.1898-0.7042-0.49230.0501-0.0476-0.0390.44280.05370.0795Chain B, C-terminal-42.801-5.594-0.927
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A43 - 196
2X-RAY DIFFRACTION2B43 - 196
3X-RAY DIFFRACTION3A197 - 411
4X-RAY DIFFRACTION4B197 - 411
5X-RAY DIFFRACTION5A418 - 560
6X-RAY DIFFRACTION6B418 - 560
7X-RAY DIFFRACTION7A650 - 821
8X-RAY DIFFRACTION8B650 - 821
9X-RAY DIFFRACTION9A822 - 973
10X-RAY DIFFRACTION10B822 - 973
11X-RAY DIFFRACTION11A974 - 1080
12X-RAY DIFFRACTION12B974 - 1080
13X-RAY DIFFRACTION13A1081 - 1179
14X-RAY DIFFRACTION14B1081 - 1179
15X-RAY DIFFRACTION15A1180 - 1354
16X-RAY DIFFRACTION16B1180 - 1354
17X-RAY DIFFRACTION17A1355 - 1469
18X-RAY DIFFRACTION18B1355 - 1469
19X-RAY DIFFRACTION19A1470 - 1496
20X-RAY DIFFRACTION20B1470 - 1495

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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