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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dmx
タイトルCrystal structure of D-alanine-D-alanine ligase from Acinetobacter baumannii, space group p212121
要素D-alanine--D-alanine ligase
キーワードLIGASE / D-alanine-D-alanine ligase / Acinetobacter baumannii / drug target protein / apo structure
機能・相同性
機能・相同性情報


D-alanine-D-alanine ligase / D-alanine-D-alanine ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain ...D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanine--D-alanine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii ACICU (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Huynh, K.H. / Hong, M.K. / Kang, L.W.
引用ジャーナル: J. Microbiol. / 年: 2015
タイトル: The crystal structure of the D-alanine-D-alanine ligase from Acinetobacter baumannii suggests a flexible conformational change in the central domain before nucleotide binding
著者: Huynh, K.H. / Hong, M.K. / Lee, C. / Tran, H.T. / Lee, S.H. / Ahn, Y.J. / Cha, S.S. / Kang, L.W.
履歴
登録2015年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanine--D-alanine ligase
B: D-alanine--D-alanine ligase
C: D-alanine--D-alanine ligase
D: D-alanine--D-alanine ligase
E: D-alanine--D-alanine ligase
F: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,3566
ポリマ－200,3566
非ポリマー00
水1,24369
1
A: D-alanine--D-alanine ligase
B: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7852
ポリマ－66,7852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21490 Å2
手法PISA
2
C: D-alanine--D-alanine ligase
D: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7852
ポリマ－66,7852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area22990 Å2
手法PISA
3
E: D-alanine--D-alanine ligase
F: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7852
ポリマ－66,7852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.677, 116.779, 177.429
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
D-alanine--D-alanine ligase / D-Ala-D-Ala ligase / D-alanylalanine synthetase


分子量: 33392.746 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii ACICU (バクテリア)
株: ACICU / 遺伝子: ddl, ACICU_03532 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2I1J3, D-alanine-D-alanine ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.15 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.06 M MgCl2, CaCl2, 0.1 M imidazole, MES-HCl, 30% EDO-P8K, 40%(v/v) ethylene glycol, 20%(w/v) polyethylene glycol 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 55982 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 7.4 % / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 92

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3v4z

3v4z


解像度: 2.81→44.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 18.66 / SU ML: 0.349 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.75 / ESU R Free: 0.379 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2926 2915 5.1 %RANDOM
Rwork0.2478 ---
obs0.2501 54678 99.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 211.91 Å2 / Biso mean: 89.222 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.86 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.73 Å20 Å2
3---4.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.81→44.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11093 0 0 69 11162
Biso mean---67.13 -
残基数----1460
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01911277
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.0210980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7641.96415252
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.696325248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.76751436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.88125.011473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.327151925
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9731558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21748
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212719
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.9058.6375816
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.9048.6365815
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.48712.9317228
LS精密化 シェル解像度: 2.812→2.885 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 201 -
Rwork0.375 3845 -
all-4046 -
obs--96.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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