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万見
- PDB-5dir: membrane protein at 2.8 Angstroms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dir
タイトルmembrane protein at 2.8 Angstroms
要素
  • Globomycin
  • Lipoprotein signal peptidase
キーワードHYDROLASE / membrane protein / protease / antibiotic / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


signal peptidase II / signal peptide processing / aspartic-type endopeptidase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase A8, signal peptidase II / Signal peptidase (SPase) II / Signal peptidases II signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Globomycin / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / Lipoprotein signal peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Vogeley, L. / El Arnaout, T. / Bailey, J. / Boland, C. / Caffrey, M.
資金援助 アイルランド, 1件
組織認可番号国
Science Foundation Ireland12/IA/1255 アイルランド
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structural basis of lipoprotein signal peptidase II action and inhibition by the antibiotic globomycin.
著者: Vogeley, L. / El Arnaout, T. / Bailey, J. / Stansfeld, P.J. / Boland, C. / Caffrey, M.
履歴
登録2015年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 2.02019年6月19日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_auth_asym_id / _atom_site.pdbx_auth_atom_name / _atom_site.pdbx_auth_comp_id / _atom_site.pdbx_auth_seq_id / _atom_site.type_symbol / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_comp_id / _struct_site_gen.label_seq_id / _struct_site_gen.pdbx_num_res / _struct_site_gen.site_id / _struct_site_gen.symmetry
改定 2.12019年8月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: pdbx_molecule_features
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 3.12024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein signal peptidase
B: Lipoprotein signal peptidase
C: Lipoprotein signal peptidase
D: Lipoprotein signal peptidase
E: Globomycin
F: Globomycin
G: Globomycin
H: Globomycin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,46632
ポリマ－86,9098
非ポリマー8,55724
水28816
1
A: Lipoprotein signal peptidase
E: Globomycin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8668
ポリマ－21,7272
非ポリマー2,1396
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9770 Å2
手法PISA
2
B: Lipoprotein signal peptidase
H: Globomycin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2239
ポリマ－21,7272
非ポリマー2,4967
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
3
C: Lipoprotein signal peptidase
F: Globomycin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8668
ポリマ－21,7272
非ポリマー2,1396
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9720 Å2
手法PISA
4
D: Lipoprotein signal peptidase
G: Globomycin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5107
ポリマ－21,7272
非ポリマー1,7835
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.480, 105.880, 85.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.920, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PHEPHEchain AAA2 - 15821 - 177
2ASPASPchain BBB2 - 15621 - 175
3ARGARGchain CCC11 - 15930 - 178
4ARGARGchain DDD11 - 15930 - 178

-
要素

#1: タンパク質
Lipoprotein signal peptidase / Prolipoprotein signal peptidase / Signal peptidase II / SPase II


分子量: 21053.402 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal 6xHis tag and thrombin site
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: lspA, ls, PA4559 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9HVM5, signal peptidase II
#2: タンパク質・ペプチド
Globomycin


分子量: 673.838 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: Globomycin
#3: 化合物...
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H40O4 / 参照: signal peptidase II
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 5.8 / 詳細: PEG 400, ammonium phosphate / PH範囲: 5.6-6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9824 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9824 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→44.9 Å / Num. obs: 24069 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 67.7 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rpim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 86063 / Scaling rejects: 22
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.8-2.872.70.7891.5464317330.4240.54295.6
12.52-44.93.90.07820.710392660.9860.04392.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1894精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→44.9 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1207 5.04 %random
Rwork0.2193 22761 --
obs0.2207 23968 97.55 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 139.17 Å2 / Biso mean: 68.2352 Å2 / Biso min: 33.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→44.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4853 0 784 16 5653
Biso mean--82.19 53.06 -
残基数----604
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045762
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0257686
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042841
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5712032
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2705X-RAY DIFFRACTION11.661TORSIONAL
12B2705X-RAY DIFFRACTION11.661TORSIONAL
13C2705X-RAY DIFFRACTION11.661TORSIONAL
14D2705X-RAY DIFFRACTION11.661TORSIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8001-2.91220.35061290.30122445X-RAY DIFFRACTION95
2.9122-3.04470.33541350.29462527X-RAY DIFFRACTION97
3.0447-3.20520.30911260.25632496X-RAY DIFFRACTION97
3.2052-3.40590.27521240.23122529X-RAY DIFFRACTION97
3.4059-3.66880.22541250.2262570X-RAY DIFFRACTION99
3.6688-4.03780.24861450.21452551X-RAY DIFFRACTION99
4.0378-4.62150.24121280.20232536X-RAY DIFFRACTION98
4.6215-5.82070.21071610.20742543X-RAY DIFFRACTION99
5.8207-44.90.21881340.19982564X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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