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- PDB-5ddr: L-glutamine riboswitch bound with L-glutamine soaked with Cs+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ddr
タイトルL-glutamine riboswitch bound with L-glutamine soaked with Cs+
要素
  • L-glutamine riboswitch RNA (61-MER)
  • U1 small nuclear ribonucleoprotein A
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / riboswitch / L-glutamine / bound-form / RNA / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm ...U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 2 / U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 2 / U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GLUTAMINE / : / RNA / RNA (> 10) / U1 small nuclear ribonucleoprotein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.605 Å
データ登録者Ren, A. / Patel, D.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1 U19 CA179564 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Structural and Dynamic Basis for Low-Affinity, High-Selectivity Binding of L-Glutamine by the Glutamine Riboswitch.
著者: Ren, A. / Xue, Y. / Peselis, A. / Serganov, A. / Al-Hashimi, H.M. / Patel, D.J.
履歴
登録2015年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Derived calculations
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-glutamine riboswitch RNA (61-MER)
B: L-glutamine riboswitch RNA (61-MER)
C: U1 small nuclear ribonucleoprotein A
D: U1 small nuclear ribonucleoprotein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,75635
ポリマ－61,9004
非ポリマー1,85631
水4,450247
1
A: L-glutamine riboswitch RNA (61-MER)
D: U1 small nuclear ribonucleoprotein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,79716
ポリマ－30,9502
非ポリマー84714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area14310 Å2
手法PISA
2
B: L-glutamine riboswitch RNA (61-MER)
C: U1 small nuclear ribonucleoprotein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,95819
ポリマ－30,9502
非ポリマー1,00917
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area14500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.967, 86.882, 62.218
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: RNA鎖 L-glutamine riboswitch RNA (61-MER)


分子量: 19740.824 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Synechococcus elongatus (バクテリア)
#2: タンパク質 U1 small nuclear ribonucleoprotein A / U1A


分子量: 11209.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09012

-
非ポリマー , 6種, 278分子

#3: 化合物 ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#7: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: .1 M HEPES-sodium, pH 7.0, 40% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 20 mM CsCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 3.3 % / Net I/σ(I): 13.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 2.605→29.368 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2705 3174 10.02 %
Rwork0.2116 --
obs0.2175 31684 83.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.631 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.1074 Å20 Å2-0.9568 Å2
2---2.4806 Å2-0 Å2
3---6.588 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.605→29.368 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1509 2614 49 247 4419
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0274580
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1166815
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2582055
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07840
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007386
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6048-2.64360.54531420.49821182X-RAY DIFFRACTION80
2.6436-2.68490.4651410.41151211X-RAY DIFFRACTION82
2.6849-2.72890.43671340.37341177X-RAY DIFFRACTION80
2.7289-2.77590.37811370.35341275X-RAY DIFFRACTION85
2.7759-2.82630.38441340.33211235X-RAY DIFFRACTION82
2.8263-2.88070.41791510.31791228X-RAY DIFFRACTION84
2.8807-2.93940.35621230.29671234X-RAY DIFFRACTION81
2.9394-3.00330.41281290.25961213X-RAY DIFFRACTION83
3.0033-3.07310.33351590.22771275X-RAY DIFFRACTION84
3.0731-3.14980.31541120.21271232X-RAY DIFFRACTION83
3.1498-3.23490.3081370.21881289X-RAY DIFFRACTION83
3.2349-3.32990.26541430.20231228X-RAY DIFFRACTION83
3.3299-3.43730.2511440.21661218X-RAY DIFFRACTION82
3.4373-3.55990.28911410.20071236X-RAY DIFFRACTION84
3.5599-3.70220.28691310.19321237X-RAY DIFFRACTION83
3.7022-3.87030.29231360.18731245X-RAY DIFFRACTION83
3.8703-4.07390.21951350.17071250X-RAY DIFFRACTION84
4.0739-4.32840.2111380.17181268X-RAY DIFFRACTION85
4.3284-4.66140.21271460.17071248X-RAY DIFFRACTION85
4.6614-5.12820.23841360.15551266X-RAY DIFFRACTION83
5.1282-5.86510.15761490.1531241X-RAY DIFFRACTION84
5.8651-7.37010.20891360.18531280X-RAY DIFFRACTION86
7.3701-29.36940.20621400.19561242X-RAY DIFFRACTION83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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