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- PDB-5db5: Crystal structure of PLP-bound E. coli SufS (cysteine persulfide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5db5
タイトルCrystal structure of PLP-bound E. coli SufS (cysteine persulfide intermediate) in space group P21
要素Cysteine desulfurase
キーワードTRANSFERASE / LYASE / cysteine desulfurase / pyridoxal 5'-phosphate (PLP) / NifS protein family / protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly ...selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly / pyridoxal phosphate binding / hydrolase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / CYSTEINE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Arbing, M.A. / Shin, A. / Koo, C.W. / Medrano-Soto, A. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of PLP-bound E. coli SufS (cysteine persulfide intermediate) in space group P21
著者: Arbing, M.A. / Shin, A. / Koo, C.W. / Medrano-Soto, A. / Eisenberg, D.
履歴
登録2015年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase
B: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1318
ポリマ－89,1992
非ポリマー9326
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8550 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area26740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.680, 114.150, 63.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.210, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PHEPHEchain AAA3 - 4064 - 407
2ILEILEchain BBB2 - 4063 - 407

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase / Selenocysteine beta-lyase / SCL / Selenocysteine lyase / Selenocysteine reductase


分子量: 44599.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
株: DH5[alpha] / 遺伝子: sufS, csdB, ynhB, b1680, JW1670 / プラスミド: pMAPLe3 / 詳細 (発現宿主): pET28 derivative / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P77444, cysteine desulfurase, selenocysteine lyase

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非ポリマー , 5種, 169分子

#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1:1 or 1:2 protein to reservoir solution (4% PEG3350, 200 mM ammonium citrate), crystals grown over 3 days, cryoprotectant: reservoir solution + 10% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50.73 Å / Num. all: 19720 / Num. obs: 19720 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.55 % / Biso Wilson estimate: 32.6 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rrim(I) all: 0.122 / Χ2: 0.941 / Net I/σ(I): 15.62 / Num. measured all: 148918
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.75-2.826.860.9080.4674.389283144913520.50493.3
2.82-2.90.9550.375.7610648141714110.39799.6
2.9-2.980.9650.3076.8210722141814160.32999.9
2.98-3.070.9750.2438.3210033133013230.26199.5
3.07-3.170.9760.2368.89976131413130.25399.9
3.17-3.280.9880.17711.069627126712630.1999.7
3.28-3.410.9890.15912.59177120412040.17100
3.41-3.550.9930.13514.218985119411810.14598.9
3.55-3.70.9940.10717.938618112811280.114100
3.7-3.880.9950.09819.038073106010590.10599.9
3.88-4.10.9960.09220.257889104310320.09998.9
4.1-4.340.9970.07722.3775079869820.08399.6
4.34-4.640.9980.0682568949159060.07399
4.64-5.020.9980.06824.4865368568530.07399.6
5.02-5.490.9970.07423.1959827807800.08100
5.49-6.140.9970.07921.8253847117040.08599
6.14-7.090.9970.07422.7948506366340.07999.7
7.09-8.690.9980.05531.0341035455410.05999.3
8.69-12.290.9980.04438.730524124080.04799
12.290.9980.04737.5415792392300.05196.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KMJ

1kmj


解像度: 2.75→40.2 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2168 986 5 %Random selection
Rwork0.165 18732 --
obs0.1677 19718 99.46 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 165.86 Å2 / Biso mean: 37.9739 Å2 / Biso min: 15.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→40.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6226 0 96 163 6485
Biso mean--48.6 26.27 -
残基数----809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056436
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.918759
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036982
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041138
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5992294
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4721X-RAY DIFFRACTION11.133TORSIONAL
12B4721X-RAY DIFFRACTION11.133TORSIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.890.29141350.22752567X-RAY DIFFRACTION96
2.8914-3.07250.30221410.20912679X-RAY DIFFRACTION100
3.0725-3.30970.23381410.20092681X-RAY DIFFRACTION100
3.3097-3.64250.25921420.18092693X-RAY DIFFRACTION100
3.6425-4.16910.19591410.14912684X-RAY DIFFRACTION100
4.1691-5.25080.16141420.12622698X-RAY DIFFRACTION100
5.25-40.20.18331440.14222730X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.2021 Å / Origin y: 3.1265 Å / Origin z: 71.6361 Å
111213212223313233
T0.1683 Å2-0.0098 Å20.0007 Å2-0.2118 Å2-0.0161 Å2--0.1776 Å2
L0.3925 °2-0.0864 °20.0142 °2-0.8124 °2-0.1603 °2--0.5027 °2
S0.0116 Å °-0.0045 Å °0.0305 Å °-0.0285 Å °-0.0673 Å °-0.0004 Å °0.0158 Å °-0.0467 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 406
2X-RAY DIFFRACTION1allA425
3X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 406
4X-RAY DIFFRACTION1allB425
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 163
6X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 2
7X-RAY DIFFRACTION1allC1
8X-RAY DIFFRACTION1allE1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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