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- PDB-5dah: Crystal structure of PZP domain of human AF10 protein fused with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dah
タイトルCrystal structure of PZP domain of human AF10 protein fused with Histone H3 peptide
要素
  • Histone H3 peptide
  • Protein AF-10
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PHD finger / histone tail reader / epigenetics / H3K27 recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


Chromatin modifying enzymes / nucleosome binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) ...Chromatin modifying enzymes / nucleosome binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Herpes Virus-1 ...: / : / : / : / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein AF-10 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.611 Å
データ登録者Chen, S. / Patel, D.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: The PZP Domain of AF10 Senses Unmodified H3K27 to Regulate DOT1L-Mediated Methylation of H3K79.
著者: Chen, S. / Yang, Z. / Wilkinson, A.W. / Deshpande, A.J. / Sidoli, S. / Krajewski, K. / Strahl, B.D. / Garcia, B.A. / Armstrong, S.A. / Patel, D.J. / Gozani, O.
履歴
登録2015年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein AF-10
B: Protein AF-10
C: Histone H3 peptide
D: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,27717
ポリマ－48,3354
非ポリマー94213
水1,45981
1
A: Protein AF-10
D: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6879
ポリマ－24,1682
非ポリマー5197
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA
2
B: Protein AF-10
C: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5918
ポリマ－24,1682
非ポリマー4236
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10350 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area18570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.905, 79.995, 59.287
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein AF-10 / ALL1-fused gene from chromosome 10 protein


分子量: 23020.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MLLT10, AF10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55197
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 peptide


分子量: 1147.348 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate tribasic dehydrate, pH 5.6, 0.2 M potassium sodium tartrate tetrahydrate, 1.8 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→47 Å / Num. obs: 11663 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.1 % / Net I/σ(I): 10.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.611→46.951 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2397 1167 10.01 %
Rwork0.1761 --
obs0.1824 11659 97.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.611→46.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2789 0 25 81 2895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092856
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1163872
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.29986
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006508
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6106-2.72940.27191360.21921219X-RAY DIFFRACTION91
2.7294-2.87330.30751490.20631351X-RAY DIFFRACTION99
2.8733-3.05330.29421470.19241317X-RAY DIFFRACTION99
3.0533-3.2890.29761470.19261324X-RAY DIFFRACTION99
3.289-3.61980.23571480.16431329X-RAY DIFFRACTION98
3.6198-4.14330.22911480.16051324X-RAY DIFFRACTION99
4.1433-5.21910.1941440.14671308X-RAY DIFFRACTION97
5.2191-46.95890.19041480.18231320X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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