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- PDB-5d9w: Dehydroascorbate reductase (OsDHAR) complexed with ASA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d9w
タイトルDehydroascorbate reductase (OsDHAR) complexed with ASA
要素Dehydroascorbate reductase
キーワードPLANT PROTEIN / OsDHAR / Oryza sativa L. japonica / ascorbate
機能・相同性
機能・相同性情報


ascorbate glutathione cycle / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / cellular oxidant detoxification / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASCORBIC ACID / Probable glutathione S-transferase DHAR1, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6897 Å
データ登録者Do, H. / Lee, J.H.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
Korea Polar Research InstitutePE15070 韓国
Rural Development AdministrationPJ011122 韓国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural understanding of the recycling of oxidized ascorbate by dehydroascorbate reductase (OsDHAR) from Oryza sativa L. japonica
著者: Do, H. / Kim, I.S. / Jeon, B.W. / Lee, C.W. / Park, A.K. / Wi, A.R. / Shin, S.C. / Park, H. / Kim, Y.S. / Yoon, H.S. / Kim, H.W. / Lee, J.H.
履歴
登録2015年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / pdbx_struct_oper_list ...chem_comp / pdbx_struct_oper_list / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.type / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydroascorbate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8012
ポリマ－25,6251
非ポリマー1761
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area360 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area10390 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)46.848, 47.279, 50.992
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dehydroascorbate reductase / Os05g0116100 protein / cDNA clone:001-040-D08 / full insert sequence / cDNA clone:J023074C02


分子量: 25625.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: P0496H07.8, Os05g0116100, OJ1654_B10.18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NiCo21(DE3) / 参照: UniProt: Q65XA0
#2: 糖 ChemComp-ASC / ASCORBIC ACID / Vitamin C / アスコルビン酸


タイプ: L-saccharide / 分子量: 176.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O6 / コメント: 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100mM Bis-Tris HCl, pH 6.6, 28%(w/v) PEG3350, 10mM CaCl2
PH範囲: 6.1-6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6897→30 Å / Num. obs: 23333 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 7.4 % / Net I/σ(I): 53.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000data processing
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6897→28.611 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2368 1097 4.7 %
Rwork0.2029 --
obs0.2045 23319 97.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6897→28.611 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1651 0 12 37 1700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061708
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9082323
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.323626
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004296
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6897-1.76660.31541190.27542596X-RAY DIFFRACTION93
1.7666-1.85970.28261440.25162758X-RAY DIFFRACTION98
1.8597-1.97620.29421270.24242795X-RAY DIFFRACTION98
1.9762-2.12870.25171380.21992796X-RAY DIFFRACTION98
2.1287-2.34290.27271670.22872773X-RAY DIFFRACTION99
2.3429-2.68170.26761370.23652810X-RAY DIFFRACTION99
2.6817-3.37770.27671470.22332846X-RAY DIFFRACTION99
3.3777-28.61520.17041180.15992848X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.1829 Å / Origin y: -0.5841 Å / Origin z: 8.8692 Å
111213212223313233
T0.2439 Å20.0229 Å2-0.0491 Å2-0.1886 Å20.024 Å2--0.2233 Å2
L2.7579 °2-0.772 °20.0067 °2-3.7175 °2-0.5514 °2--2.0195 °2
S-0.2201 Å °-0.3159 Å °0.0913 Å °0.4994 Å °0.1267 Å °-0.4033 Å °-0.121 Å °-0.025 Å °0.0722 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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