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- PDB-5d9i: SV40 Large T antigen origin binding domain bound to artificial DN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d9i
タイトルSV40 Large T antigen origin binding domain bound to artificial DNA fork
要素
  • DNA (5'-D(*AP*CP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*CP*CP*TP*CP*CP*GP*GP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*AP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*C)-3')
  • Large T antigen
キーワードreplication/dna / origin binding domain / replication / sv40 / replication-dna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / DNA 3'-5' helicase / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / DNA replication origin binding / isomerase activity / helicase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / DNA 3'-5' helicase / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / DNA replication origin binding / isomerase activity / helicase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA replication / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Replication Protein E1; Chain: A, - #20 / Replication Protein E1; Chain: A, / Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein / Polyomavirus large T antigen C-terminus / Large T-antigen (T-ag) origin-binding domain (OBD) profile. / Zinc finger large T-antigen (T-ag) D1-type profile. / T antigen, Ori-binding ...Replication Protein E1; Chain: A, - #20 / Replication Protein E1; Chain: A, / Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein / Polyomavirus large T antigen C-terminus / Large T-antigen (T-ag) origin-binding domain (OBD) profile. / Zinc finger large T-antigen (T-ag) D1-type profile. / T antigen, Ori-binding / Zinc finger, large T-antigen D1 domain superfamily / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DNA / DNA (> 10) / Large T antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Simian virus 40 (ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Meinke, G. / Bohm, A. / Bullock, P.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)9R01GM55397 米国
引用ジャーナル: J. Virol. / : 2011
タイトル: Structure-based analysis of the interaction between the simian virus 40 T-antigen origin binding domain and single-stranded DNA.
著者: Meinke, G. / Phelan, P.J. / Fradet-Turcotte, A. / Bohm, A. / Archambault, J. / Bullock, P.A.
履歴
登録2015年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Large T antigen
B: Large T antigen
X: DNA (5'-D(*GP*AP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*C)-3')
Y: DNA (5'-D(*AP*CP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*CP*CP*TP*CP*CP*GP*GP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7599
ポリマ-44,4954
非ポリマー2635
4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area21430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.192, 63.393, 64.891
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.42, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 129 - 259 / Label seq-ID: 1 - 131

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Large T antigen / LT-AG


分子量: 15490.752 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 131-260 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Simian virus 40 (ウイルス) / プラスミド: pGEX-1lambdaT / 詳細 (発現宿主): GST fusion / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P03070, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 XY

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*AP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*GP*GP*AP*GP*GP*CP*C)-3')


分子量: 6550.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*CP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*CP*CP*TP*CP*CP*GP*GP*A)-3')


分子量: 6963.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 235分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris, 300 mM NH4Cl, 28% polyethylene glycol [PEG] 4000, 20 mM CaCl2
PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 37425 / % possible obs: 88.8 % / 冗長度: 7.3 % / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4.6 % / % possible all: 54.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0129精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FUF
解像度: 1.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 5.94 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22257 1895 5.1 %RANDOM
Rwork0.17965 ---
obs0.18174 35570 88.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.147 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.89 Å2-0 Å2-1.15 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2162 896 14 230 3302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0173314
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022644
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7091.6944678
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.47936145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6255285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.79923.458107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.16415389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2811510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02795
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8591.4251105
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8551.4231103
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4832.1261392
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4852.1271393
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7441.7842209
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7431.7842209
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0972.6063284
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.65213.864077
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.60613.5684011
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 16448 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.698→1.742 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 72 -
Rwork0.224 1541 -
obs--51.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.918-0.23710.40271.8849-0.39692.2792-0.0123-0.07920.04630.1219-0.0307-0.03610.0183-0.05490.0430.18620.00110.00180.0088-0.00290.007521.78848.3431.678
21.07030.4904-0.42911.8618-0.20251.8798-0.00250.0864-0.0617-0.07370.0051-0.0706-0.0197-0.0346-0.00260.1580.0045-0.02110.0082-0.00260.016723.16648.9190.736
30.0809-0.6503-0.00578.9806-0.45970.085-0.0538-0.0282-0.05440.4689-0.0028-0.30680.0436-0.00150.05660.38410.006-0.12940.2491-0.01850.560244.24684.96317.114
40.01990.3129-0.02616.0394-0.65680.10220.032-0.0036-0.0179-0.0944-0.2204-0.63660.05680.03510.18830.454-0.0017-0.02880.28590.0170.661344.49884.4512.815
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A129 - 261
2X-RAY DIFFRACTION2B129 - 260
3X-RAY DIFFRACTION3X1 - 21
4X-RAY DIFFRACTION4Y1 - 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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