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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5d8g | ||||||
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タイトル | A structural view on the dissociation of E. coli Tryptophanase | ||||||
![]() | Tryptophanase | ||||||
![]() | LYASE / tryptophanase / PLP-dependent enzyme / cold dissociation / hydrophobic interactions / open conformation / closed conformation | ||||||
機能・相同性 | ![]() indole metabolic process / tryptophanase activity / tryptophanase / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / identical protein binding ...indole metabolic process / tryptophanase activity / tryptophanase / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Almog, O. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A structural view of the dissociation of Escherichia coli tryptophanase. 著者: Green, K. / Qasim, N. / Gdaelvsky, G. / Kogan, A. / Goldgur, Y. / Parola, A.H. / Lotan, O. / Almog, O. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 114.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 92.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 452.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 462.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 52496.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: HLPEPFRIR VIEPVKRTTR AYREEAIIKS GMNPFLLDS EDVFIDLLTD SGTGAMTQS MQAAMMRGDEAYSGSRSYYALA ESVKNIFGYQYTIPTHQGRGAEQIYIPVLIKKREQEKGLDRSKMVAFSNYFFDTTQGHSQINGCTVRNVYIKEAFDTGVR ...詳細: HLPEPFRIR VIEPVKRTTR AYREEAIIKS GMNPFLLDS EDVFIDLLTD SGTGAMTQS MQAAMMRGDEAYSGSRSYYALA ESVKNIFGYQYTIPTHQGRGAEQIYIPVLIKKREQEKGLDRSKMVAFSNYFFDTTQGHSQINGCTVRNVYIKEAFDTGVR YDFKGNFDLEGLERGIEEVGPNNVPYIVATITSNSAGGQPVSLANLKAMYSIAKKYDIPVVMDSARFAENAYFIKQREAE YKDWTIEQITRETYKYADMLAMSAKKDAMVPMGGLLCMKDDSFFDVYTECRTLCVVQEGFPTYGGLEGGAMERLAVGLYD GMNLDWLAYRIAQVQYLVDGLEEIGVVCQQAGGHAAFVDAGKLLPHIPADQFPAQALACELYKVAGIRAVEIGSFLLGRD PKTGKQLPCPAELLRLTIPRATYTQTHMDFIIEAFKHVKENAANIKGLTFTYEPKVLRHFTAKLKEV 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: tnaA, ind, b3708, JW3686 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A853, tryptophanase |
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-非ポリマー , 6種, 429分子 ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/EPE.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/EPE.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-CL / | ||||||||
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#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-EPE / | #5: 化合物 | ChemComp-NA / | #6: 化合物 | ChemComp-CA / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.83 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 詳細: 30%(w/v) PEG 400, 100 mM HEPES pH 7.5, 200 mM MgCl2, 5 mM 2-mercaptoethanol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.89→49.2 Å / Num. obs: 45940 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.6 % / Net I/σ(I): 10.2 |
反射 シェル | 最高解像度: 1.89 Å |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.383 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.89→49.2 Å
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拘束条件 |
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