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- PDB-5d84: Staphyloferrin B precursor biosynthetic enzyme SbnA bound to PLP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d84
タイトルStaphyloferrin B precursor biosynthetic enzyme SbnA bound to PLP
要素Probable siderophore biosynthesis protein SbnA
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / siderophore / iron / plp
機能・相同性
機能・相同性情報


N-(2-amino-2-carboxyethyl)-L-glutamate synthase / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2,3-diaminopropionate biosynthesis protein SbnA / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / N-(2-amino-2-carboxyethyl)-L-glutamate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Grigg, J.C. / Kobylarz, M.J. / Liu, Y. / Lee, M.S.F. / Heinrichs, D.E. / Murphy, M.E.P.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-102596 カナダ
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Deciphering the Substrate Specificity of SbnA, the Enzyme Catalyzing the First Step in Staphyloferrin B Biosynthesis.
著者: Kobylarz, M.J. / Grigg, J.C. / Liu, Y. / Lee, M.S. / Heinrichs, D.E. / Murphy, M.E.
履歴
登録2015年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable siderophore biosynthesis protein SbnA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2123
ポリマ－35,9401
非ポリマー2712
水6,557364
1
A: Probable siderophore biosynthesis protein SbnA
ヘテロ分子

A: Probable siderophore biosynthesis protein SbnA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4236
ポリマ－71,8802
非ポリマー5434
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area25070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.080, 115.828, 45.138
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1236-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Probable siderophore biosynthesis protein SbnA


分子量: 35940.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Newman / 遺伝子: sbnA, NWMN_0060 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A6QDA0
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 0.2 M MgCl2, 20-25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97952 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月15日
詳細: Vertical Focusing Mirror: ultra-low expansion (ULE) titanium siliicate flat mirror with Pt, Uncoated, and Pd strips
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM), featuring indirectly cryo-cooled first crystal and sagittally focusing second crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97952 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. obs: 51631 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 1.006 / Net I/av σ(I): 28.097 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 302661
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.45-1.55.60.41349541.01994.7
1.5-1.565.70.31849420.99994.6
1.56-1.635.70.25949571.00394.8
1.63-1.725.70.19850051.01795.6
1.72-1.835.70.15450990.95997.3
1.83-1.975.80.10952280.93698.7
1.97-2.1760.0752690.99399.7
2.17-2.486.20.05553171.00499.8
2.48-3.126.20.04153770.991100
3.12-5060.02854831.13197.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.8 Å40.12 Å
Translation1.8 Å40.12 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX2.2.4位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 2.585 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1753 2598 5.1 %RANDOM
Rwork0.1239 ---
obs0.1265 48724 96.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.86 Å2 / Biso mean: 18.813 Å2 / Biso min: 7.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å20 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2456 0 16 364 2836
Biso mean--12.9 32.78 -
残基数----318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5151.9693705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4365358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.92325.089112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.46215492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1781512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212061
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6271.4851375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3272.2451752
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3541.7821339
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.04932714
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free42.449589
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded16.27852922
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 192 -
Rwork0.19 3421 -
all-3613 -
obs--94.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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