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- PDB-5d7b: Trigonal Crystal Structure of an acetylester hydrolase from Coryn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d7b
タイトルTrigonal Crystal Structure of an acetylester hydrolase from Corynebacterium glutamicum
要素Homoserine O-acetyltransferase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Acetylester hydrolase / Alpha/Beta-Hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine O-acetyltransferase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / biosynthetic process / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Homoserine/serine acetyltransferase MetX-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable esterase Cgl0839
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Niefind, K. / Toelzer, C. / Pal, S. / Altenbuchner, J. / Watzlawick, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB 635 ドイツ
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016
タイトル: A novel esterase subfamily with alpha / beta-hydrolase fold suggested by structures of two bacterial enzymes homologous to l-homoserine O-acetyl transferases.
著者: Tolzer, C. / Pal, S. / Watzlawick, H. / Altenbuchner, J. / Niefind, K.
履歴
登録2015年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,12217
ポリマ－77,7402
非ポリマー1,38115
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area24240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.393, 143.393, 197.783
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-510-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A' and (resseq 1:349 )
211chain 'B' and (resseq 1:349 )

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要素

#1: タンパク質 Homoserine O-acetyltransferase / / Acetyl ester hydrolase


分子量: 38870.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: cg0961, Cgl0839 / プラスミド: pHWG771 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: Q8NS43, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの, homoserine O-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 83.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Reservoir: 25.5 %(w/v) polyethylenglycol 4000, 15 %(v/v) glycerol, 0.17 M Lithium sulfate, 85 mM Tris/HCl, pH 8.5 Drop: 0.4 microliter reservoir solution plut 0.8 microliter protein solution ...詳細: Reservoir: 25.5 %(w/v) polyethylenglycol 4000, 15 %(v/v) glycerol, 0.17 M Lithium sulfate, 85 mM Tris/HCl, pH 8.5 Drop: 0.4 microliter reservoir solution plut 0.8 microliter protein solution with 5 mg/ml protein concentration

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.6 Å / Num. obs: 39336 / % possible obs: 99.93 % / 冗長度: 9.5 % / Rsym value: 0.245 / Net I/σ(I): 24.66
反射 シェル解像度: 3.2→3.314 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 1.01 / Mean I/σ(I) obs: 2.66 / % possible all: 99.95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B61

2b61


解像度: 3.2→48.529 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 1120 2.85 %Random selection
Rwork0.1868 ---
obs0.1872 39329 99.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→48.529 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5484 0 90 17 5591
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6037758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5822050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021822
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031016
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2753X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2753X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.34570.2651500.26764707X-RAY DIFFRACTION100
3.3457-3.5220.27191410.23554681X-RAY DIFFRACTION100
3.522-3.74260.221420.21784725X-RAY DIFFRACTION100
3.7426-4.03140.18721410.18894738X-RAY DIFFRACTION100
4.0314-4.43690.18391300.15854752X-RAY DIFFRACTION100
4.4369-5.07830.15731390.15154791X-RAY DIFFRACTION100
5.0783-6.39580.19641450.17964806X-RAY DIFFRACTION100
6.3958-48.53490.20371320.18675009X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

L12: -0.8488 °2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.75740.54862.1951-0.74241.71860.26340.1492-0.3007-0.0257-0.08740.26270.29430.2266-0.14280.8890.0888-0.01560.3014-0.11830.593376.3272-12.930749.4163
21.82290.5732.3467-1.07832.00620.3170.35-0.4316-0.4947-0.16090.58150.1506-0.233-0.12350.96220.2328-0.1990.531-0.17980.815252.19285.284923.5326
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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