[日本語] English
万見
- PDB-5d4w: Crystal structure of Hsp104 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d4w
タイトルCrystal structure of Hsp104
要素Putative heat shock protein
キーワードCHAPERONE / protein disaggregase / ATPase / two-ring AAA protein / helical filament
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular heat acclimation / : / protein unfolding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Putative heat shock protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Heuck, A. / Schitter-Sollner, S. / Clausen, T.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundT557-B11 オーストリア
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the disaggregase activity and regulation of Hsp104.
著者: Heuck, A. / Schitter-Sollner, S. / Suskiewicz, M.J. / Kurzbauer, R. / Kley, J. / Schleiffer, A. / Rombaut, P. / Herzog, F. / Clausen, T.
履歴
登録2015年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative heat shock protein
B: Putative heat shock protein
C: Putative heat shock protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,1059
ポリマ－311,5413
非ポリマー2,5636
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18630 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area105650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.920, 93.170, 144.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Putative heat shock protein


分子量: 103847.156 Da / 分子数: 3 / 変異: E296A, E707A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 遺伝子: CTHT_0022720 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S4G4
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 変異: E296A, E707A / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H15N5O10P2 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.79 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 8.3% penta-erythritol propoxylate and 0.1 M MES-NaOH pH 5.8
PH範囲: 5.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: P14 (MX2) / タイプ: OTHER / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→47.583 Å / Num. obs: 35560 / % possible obs: 98.65 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Rpim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 3.7→3.8 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 1.624 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Rpim(I) all: 1.121 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2356: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ClpB

解像度: 3.7→47.583 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.46 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2768 1908 5.37 %
Rwork0.2367 --
obs0.2386 35560 98.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→47.583 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16110 0 162 0 16272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00616464
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08222197
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.48510317
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0532559
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062883
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7006-3.80060.28941400.2872537X-RAY DIFFRACTION92
3.8006-3.91240.29561130.28142608X-RAY DIFFRACTION94
3.9124-4.03860.28341420.28742554X-RAY DIFFRACTION93
4.0386-4.18280.32481360.29162571X-RAY DIFFRACTION94
4.1828-4.35020.32241210.29422577X-RAY DIFFRACTION94
4.3502-4.54790.32051530.29282596X-RAY DIFFRACTION93
4.5479-4.78740.27691140.28522597X-RAY DIFFRACTION95
4.7874-5.0870.3431460.27192598X-RAY DIFFRACTION94
5.087-5.4790.33681250.27812617X-RAY DIFFRACTION94
5.479-6.02910.31121390.272588X-RAY DIFFRACTION94
6.0291-6.89860.32121460.24852651X-RAY DIFFRACTION94
6.8986-8.68030.24511720.18782596X-RAY DIFFRACTION93
8.6803-43.67310.2121300.16542669X-RAY DIFFRACTION93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る