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- PDB-5d3f: Crystal structure of human 14-3-3 zeta in complex with CFTR R-dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d3f
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 zeta in complex with CFTR R-domain peptide pS753-pS768 and stabilizer fusicoccin-A
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein-peptide complex / phosphorylation / tandem binding / stabilization / fusicoccin-A / Structural Genomics / Eindhoven University of Technology
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / Golgi reassembly / synaptic target recognition / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking ...positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / Golgi reassembly / synaptic target recognition / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Golgi-associated vesicle membrane / establishment of Golgi localization / tube formation / multicellular organismal-level water homeostasis / respiratory system process / regulation of synapse maturation / cholesterol transport / membrane hyperpolarization / Rap1 signalling / vesicle docking involved in exocytosis / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride channel regulator activity / negative regulation of protein localization to nucleus / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / chloride channel activity / GP1b-IX-V activation signalling / cholesterol biosynthetic process / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of exocytosis / chloride channel complex / Regulation of localization of FOXO transcription factors / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / phosphoserine residue binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / ABC-type transporter activity / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to forskolin / RHO GTPases activate PKNs / cellular response to cAMP / chloride transmembrane transport / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / response to endoplasmic reticulum stress / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / isomerase activity / establishment of localization in cell / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / PDZ domain binding / lung development / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Late endosomal microautophagy / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of protein stability / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / recycling endosome / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / recycling endosome membrane / protein localization / melanosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / early endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / cadherin binding / protein phosphorylation / apical plasma membrane / protein domain specific binding / lysosomal membrane / focal adhesion / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / : / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / : / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FUSICOCCIN / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Stevers, L.M. / Leysen, S.F.R. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Characterization and small-molecule stabilization of the multisite tandem binding between 14-3-3 and the R domain of CFTR.
著者: Stevers, L.M. / Lam, C.V. / Leysen, S.F. / Meijer, F.A. / van Scheppingen, D.S. / de Vries, R.M. / Carlile, G.W. / Milroy, L.G. / Thomas, D.Y. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
履歴
登録2015年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / pdbx_struct_assembly_gen ...diffrn_radiation_wavelength / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.value

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5714
ポリマ－55,8903
非ポリマー6811
水00
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator

B: 14-3-3 protein zeta/delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5714
ポリマ－55,8903
非ポリマー6811
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area4110 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area22550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.607, 110.166, 132.604
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26316.764 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP- ...CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel


分子量: 3256.653 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 747-774 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13569, EC: 3.6.3.49
#3: 化合物 ChemComp-FSC / FUSICOCCIN / フシコクシン


分子量: 680.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H56O12

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: HEPES, NaCl, DTT, PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97886 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97886 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.8 % / 数: 77328 / Rmerge(I) obs: 0.074 / D res high: 2.74 Å / D res low: 44.2 Å / Num. obs: 13354 / % possible obs: 96.9 / Rejects: 21
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
2.742.8710.3054.7
9.0944.210.0575.2
反射解像度: 2.74→44.2 Å / Num. obs: 13354 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 60.42 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 77328 / Scaling rejects: 21
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.74-2.874.70.3054.1666314080.9440.14878.7
9.09-44.25.20.05723.122004220.9960.02898.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
Aimless0.3.11データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.74→44.011 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3026 606 4.56 %
Rwork0.2457 --
obs0.2483 13280 96.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→44.011 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3606 0 48 0 3654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.385015
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.951367
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061579
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007638
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7404-3.01610.40651510.3512804X-RAY DIFFRACTION87
3.0161-3.45240.38131260.31133268X-RAY DIFFRACTION100
3.4524-4.34910.29681590.24743258X-RAY DIFFRACTION100
4.3491-44.01660.26371700.20433344X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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